PROTEÍNAS 2

1.- Enlace peptídico.

Los aminoácidos de una proteína están enlazados mediante uniones amida, llamadas enlaces peptídicos. Por convenio, el primer aminoácido de la cadena es el que presenta el grupo amino libre (-NH2).

El enlace peptídico consiste en un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro, liberándose una molécula de agua. Al unirse dos aminoácidos resulta un dipéptido:



El enlace peptídico se estabiliza por resonancia y, como consecuencia, es rígido (no admite giros) y los cuatro 4 átomos del grupo péptido (OC-NH) y los dos limítrofes de carbono alfa quedan en el mismo plano. Así, pues, el enlace peptídico presenta una doble característica: es plano y rígido.



Además, en la configuración “trans” el impedimento estérico es mínimo y la estabilidad mayor. Esto hace que los grupos R estén situados alternativamente a uno y otro lado del “esqueleto” peptídico, aunque por cuestiones prácticas suele omitirse tal circunstancia.

Cuando se trate de una cadena peptídica, ésta puede girar alrededor de los carbonos alfa, por lo que puede adoptar numerosas formas posibles, algunas más estables que otras.



2.- Representar tres aminoácidos unidos.
En este caso se establecen dos enlaces peptídicos y resulta un tripéptido.





3.- Formular: Ala-Gly-Ala. ¿Cuál es su nombre? ¿A qué se llama residuo?

• Según el modelo anterior, se sustituye el grupo R por el correspondiente a los aminoácidos indicados.



• Se trata del tripéptido: alanil-glicil-alanina (el último aminoácido de la cadena se designa con su nombre completo).

• Se llama residuo al aminoácido que forma parte de un péptido (para diferenciarlo de su forma libre).



4.- Formular: glutamil-cisteinil-glicina.

Se trata del tripéptido llamado glutatión, que está formado por glutámico, cisteína y glicina. El poder reductor del glutatión depende principalmente del grupo −SH (tiol) de la cisteína.





5.- Escriba la fórmula desarrollada y la molecular de los siguientes aminoácidos: glicina, alanina y serina. Calcule también la masa molecular (masas atómicas: C = 12 u, N = 14 u, O = 16 u, H = 1 u).



• Gly: 2x12u + 1x14u + 2x16 u + 5x1u = 75 u (unidades de masa atómica).

• Ala: 3x12 + 1x14 + 2x16 + 7x1 = 89 u.

• Ser: 3x12 + 1x14 + 3x16 + 7x1 = 105 u.



6.- Calcular la masa molecular de una cadena formada por 7 serinas.
Según el ejercicio anterior, Ser = 105 u. Se liberan 6 moléculas de agua (una por cada enlace peptídico).

Cadena (heptapéptido): 7x105 − 6x18 = 735 − 108 = 627 u (unidades de masa atómica).



7.- Formular el tetrapéptido: Gly-Ala-Gly-Ala. Calcular la masa molecular.


Gly = 75 u. Ala = 89 u. Hay 3 enlaces peptídicos (se libera agua en cada uno). Por lo tanto:

Tetrapéptido: 2x75 + 2x89 − 3x18 = 150 + 178 − 54 = 274 u (unidades de masa atómica).



8.- Consulte su libro e interprete la cadena peptídica adjunta. Represéntela con las cargas eléctricas a pH neutro e indique la carga neta.


• Se trata de un octapéptido, o sea, una cadena formada por 8 aminoácidos: 5 aspárticos (D) y 3 lisinas (K). Las posiciones 1ª, 2ª, 4ª, 6ª y 7ª están ocupadas por D, y las 3ª, 5ª y 8ª por K. Por convención, el residuo aminoterminal se considera el 1º de la cadena y el carboxilo terminal, el último.

• Al pH neutro estarían ionizados los grupos amino y carboxilo. El grupo amino se protonará y el grupo carboxilo (COOH), se disociará (COO−). El grupo R del aspártico, por llevar un grupo carboxilo, quedará como R−. El R de la lisina posee un grupo amino, por lo que acepta un protón y adquiere carga positiva (R+).

• Por consiguiente, a pH 7 (neutro) la cadena estaría con 6 cargas negativas y 4 positivas: la carga eléctrica neta es 2–.





9.- Represente la cadena del ejercicio anterior a pH muy ácido (≈1) y muy básico (≈13). Indique en ambos casos la carga eléctrica.
• Al pH 1, con exceso de hidrogeniones en el medio, el grupo COOH no se disociará, quedando sin carga el grupo R de los 5 aspárticos, mientras que el grupo amino inicial y el del radical de las 3 lisinas, quedarán protonados. La carga es 4+.



• Al pH 13, dada la escasez de hidrogeniones, los grupos amino (el inicial y el del radical de las 3 lisinas) no se protonará (R), mientras que el carboxilo se disociará liberando un hidrogenión, quedando como COO- terminal y 5 R- de sendos aspárticos. La carga es 6–.





10.- ¿A qué se llama punto isoeléctrico de una cadena peptídica? Con los valores deducidos en los dos ejercicios anteriores elabore una gráfica y señale, aproximadamente, el punto isoeléctrico.

• Punto isoeléctrico es el valor del pH que determina que la carga eléctrica neta de la cadena sea nula.

Según los ejercicios anteriores:

A pH≈1 (muy ácido), la carga es +4.

A pH=7 (neutro), la carga neta es −2.

A pH≈13 (muy básico), la carga es −6.

• Marcando estos valores en los ejes resulta la siguiente representación gráfica:



Conclusión: el punto isoeléctrico (*) quedaría situado en torno al valor 5 de pH, observándose la correspondencia con la carga eléctrica neta igual a cero.



11.- Obtenga gráficamente el punto isoeléctrico aproximado de una cadena peptídica formada por 2 glutámicos y 7 lisinas.

A pH 7 todos los grupos que puedan ionizarse, lo harán. La carga neta es +5. Esquemáticamente:



A pH 1 sólo habrá cargas +, pues el grupo COOH no está disociado, pero los grupos amino están protonados. La carga es +8.



A pH 13, a consecuencia de la disociación de los grupos carboxilo, sólo habrá cargas negativas, pues el grupo amino inicial y el del radical de las lisinas estará sin carga. La carga eléctrica neta sería −3.



• Con tales valores se realiza la gráfica siguiente:



• Conclusión: el punto isoeléctrico (*) estaría entre el pH 10 y 11.



12.- Clasificación de los péptidos.

Las cadenas peptídicas se pueden clasificar así:

• Aminoácidos o monopéptidos. Son las unidades estructurales.

• Oligopéptidos. Formados por 2-20 aminoácidos. Reciben diversos nombres para precisar el número de residuos integrantes: dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos, pentapéptidos, etc.

• Polipéptidos. Cadenas integradas por 20-100 aminoácidos.

• Macropéptidos o proteínas. Cadenas formadas por más de 100 aminoácidos (en general, entre 100 y 300, aunque las hay con más de 1000).

Nota.- Los intervalos anteriores son orientativos, pues hay autores que llaman oligopéptidos a las cadenas hasta con 15-20 aminoácidos, polipéptidos si tienen de 15 a 50, y proteínas cuando hay más de 50.



13.- Funciones biológicas de los péptidos.

Son muy variadas:

• Agentes vasoactivos. La angiotensina II es un octapéptido con función hipertensora (vasoconstrictora), que se origina mediante activación proteolítica de un precursor (angiotensinógeno).

• Hormonas. Muchos péptidos actúan como reguladores de los procesos fisiológicos. Así, por ejemplo: glucagón, insulina, oxitocina, adiuretina, etc.

• Neurotransmisores. Las encefalinas son pentapéptidos que se liberan en las sinapsis y ejercen su acción sobre la neurona post-sináptica, induciendo así la generación de un nuevo impulso nervioso.

• Antioxidante. El glutatión es un tripéptido que actúa como antioxidante celular, gracias al grupo SH de la cisteína:

H2O2+ GSH + GSH <—> 2 H2O + GS-SG

• Antibióticos. La valinomicina y la gramicidina son dos péptidos cíclicos con acción antibiótica. Ambos contienen aminoácidos de la serie D, además de otros que no son proteicos.



14.- Breve comentario sobre la oxitocina y la adiuretina.

• La oxitocina (del griego oxys, rápido y tokos, parto) es un nonapéptido que se produce en la hipófisis posterior o neurohipófisis. Su acción hormonal provoca la contracción de la musculatura uterina, induciendo el parto.

• La hormona antidiurética o adiuretina es un nonapéptido, que se origina en la neurohipófisis. Induce la reabsorción de agua en los túbulos renales. Cuando falta se produce mucha orina (poliuria), lo cual provoca una sed intensa y frecuente (polidipsia). Esta anomalía fisiológica se conoce como “diabetes insípida”.



15.- Breve comentario sobre el glucagón.

El glucagón es un polipéptido formado por 29 aminoácidos. Esta hormona se produce en el páncreas, concretamente en las células alfa de los islotes de Langerhans. Su acción es hiperglucemiante: provoca que en el hígado el glucógeno se hidrolice para aportar glucosa a la sangre.

Nota.- Los islotes pancreáticos fueron descritos por Langerhans en 1869.



16.- Breve comentario sobre la insulina.

La insulina fue primer péptido que se secuenció, descubrimiento realizado por el bioquímico inglés F. Sanger (Nobel de Química en 1958). Está formada por dos cadenas peptídicas, la A con 21 aminoácidos y la B con 30, en suma, 51 aminoácidos. Ambas cadenas están unidas por puentes disulfuro.

La insulina es una hormona que se produce en el páncreas, concretamente en las células beta de los islotes de Langerhans. Su acción es hipoglucemiante, puesto que facilita la entrada de glucosa en las células. Su déficit causa “diabetes mellitus”, que se caracteriza por hiperglucemia y glucosuria (presencia de glucosa en la orina).

Nota.- En 1889 Von Mering y Minkowski demostraron que la extirpación del páncreas en un perro originaba la aparición de azúcar en la orina, es decir, una diabetes mellitus.



17.- ¿Cuál es la enfermedad "del hambre en medio de la abundancia"?

Esta expresión se refiere a la diabetes mellitus. Como puede verse en el esquema adjunto, la glucosa, representada mediante un fino punteado, se acumula en la sangre y desde los capilares sanguíneos (1) difunde hacia el plasma intersticial (2). Al faltar insulina la glucosa no puede entrar en las células (3), las cuales quedan “hambrientas” de azúcar pese a la abundancia de glucosa en el medio circundante.





18.- ¿Se sintetiza como tal la insulina?

Lo que se sintetiza primeramente es un precursor inactivo, llamado preproinsulina, que pierde la secuencia señal del extremo amino terminal y se convierte en proinsulina, cuya cadena se pliega y forma 3 puentes disulfuro (uno intracatenario y dos intercatenarios). La cadena peptídica sufre después un corte proteolítico, eliminando el llamado péptido C, siendo entonces funcional la hormonainsulina, integrada por 51 aminoácidos.



19.- Interprete el siguiente esquema y aclare el significado de los asteriscos.



Se trata de dos cadenas acopladas y 51 aminoácidos en total. La cadena A (superior) consta de 21 y la B (inferior), de 30. El esquema corresponde a la insulina.

En la cadena A se observa un enlace disulfuro intracatenario, entre los residuos de cisteína de las posiciones 6 y 11.

Hay dos puentes disulfuro intercatenarios, establecidos entre los residuos 7A−7B y 20A−19B.

Cada asterisco representa el sitio de unión del péptido C, que se elimina de la molécula precursora (proinsulina) por corte proteolítico.



20.- ¿Cuál es la función de la insulina?

• La insulina posibilita la entrada de glucosa en las células y, en el hígado y en los músculos, favorece su almacenamiento en forma de glucógeno.

• La insulina también estimula la síntesis de ácidos grasos en el hígado, que posteriormente son transportados a los adipocitos. Además, favorece la entrada de ciertos aminoácidos en las células, lo cual normalizará la biosíntesis de proteínas.

Así, pues, la insulina afecta al metabolismo de los glúcidos, lípidos y proteínas, aunque lo cierto es que se habla más de ella por sus efectos sobre la glucosa en la sangre.



21.- ¿Es posible que el páncreas de un diabético produzca insulina?
No en la diabetes tipo 1 (insulino-dependiente), pues las células beta del páncreas no la producen o lo hacen en cantidad muy escasa. Estos pacientes presentan hiperglucemia y además de controlar la dieta necesitan aportes periódicos de insulina mediante inyectables. La diabetes tipo 1 afecta al 10% de la población diabética total y suele aparecer antes de los 30 años.

En la dibetes tipo 2 (no insulino-dependiente) suele aparecer después de los 40 años, aumentando su frecuencia con la edad. La causa puede deberse a la falta de receptores hormonales apropiados para desencadenar la acción de la insulina. A esto se llama insulinorresistencia (IR).

En la resistencia a la insulina (o resistencia a la captación de glucosa estimulada por insulina) influyen los siguientes factores: inactividad física, obesidad, edad, medicamentos, aunque hoy se acepta que la causa principal es genética.

La hiperglucemia derivada de la IR induce al páncreas para que libere más insulina, pero ésta no puede ejercer su acción y la glucosa no entra en las células. De nuevo sube la glucemia y el páncreas activa la secreción de insulina, estableciéndose el binomio hiperglucemia−hiperinsulinemia. Esta hiperinsulinemia secundaria a la aparición de resistencia podrá desencadenar otras anomalías fisiológicas y provocar hipertensión.



22.- ¿Cómo favorece la insulina la entrada de glucosa en las células?
La entrada de glucosa en la célula requiere un transportador específico (GLUT4). La insulina se acopla a un receptor localizado en la membrana plasmática de las células diana. La unión hormona-receptor provoca fosforilaciones, activándose las proteínas IRS (sustratos del receptor de insulina). Las IRS fosforiladas activan a unas kinasas concretas, que entre otras funciones promueven la translocación a la membrana de los transportadores GLUT4, imprescindibles para la entrada de la glucosa.



1.- ¿A qué se llama estructura de una proteína?
Se llama estructura de una proteína a la conformación tridimensional que presenta para realizar eficientemente su función metabólica. La estructura nativa es la que adopta una vez sintetizada en la célula y es característica de cada proteína. Se consideran los siguientes niveles de organización estructural: primario, secundario, terciario y cuaternario.

Nota.- En algunos apuntes universitarios se ha sugerido un nivel quinario, que viene dado por la asociación de proteínas que ya son funcionales, por ejemplo, el complejo multienzimático denominado ácido graso sintasa.



2.- ¿A qué se llama estructura primaria?
La estructura primaria es el nivel de organización más sencillo y corresponde al orden de los residuos en la cadena polipeptídica, es decir, a la secuencia lineal de los aminoácidos que la forman. Generalmente, el número de aminoácidos que forman una proteína oscila entre 80 y 300. La estructura primaria es la que condiciona los niveles superiores de organización.



3.- ¿Quién fue el primero en determinar la secuencia de una proteína?
El bioquímico inglés Frederick Sanger, mediante métodos químicos muy laboriosos, fue el primero en determinar la secuencia de un polipéptido, concretamente la insulina, descubriendo el orden en el que estaban unidos los 51 aminoácidos.

Una vez conocida la secuencia de la insulina, técnicos chinos fueron los primeros en sintetizarla en el laboratorio.

Actualmente la secuenciación de una proteína se realiza de forma automática en un aparato llamado secuenciador de aminoácidos.



4.- ¿Cuántas secuencias proteicas de 70 residuos podrían existir? ¿Y si sólo hubiera tres aminoácidos diferentes?
Como hay 20 aminoácidos posibles en cada posición, el resultado es 2070 (20 elevado a 70).

En el segundo caso: 370 (3 elevado a 70).



5.- Internet (busque en “Nobelprize.org”). ¿Quién fue galardonado con el Nobel de Química en 1958 y cuál fue el motivo de la concesión?
Frederick Sanger, por su trabajo sobre la estructura de las proteínas, especialmente la de la insulina.



Nota.- Sanger también fue galardonado con el Nobel de Química en 1980 por sus investigaciones sobre la secuenciación de bases en los ácidos nucleicos.



6.- Indique alguna utilidad derivada de la comparación de estructuras primarias. ¿Qué son los aminoácidos invariantes?

• La comparación de la estructura primaria de una misma proteína en especies distintas tiene gran interés desde el punto de vista filogenético. Evolutivamente, cuanto más alejadas estén las especies analizadas, más diferencias se podrán observar en la secuencia de proteínas análogas, por ejemplo, del citocromo c.

• Pese a las diferencias observadas, a menudo se encuentra que algunos aminoácidos, llamados invariantes o conservados, aparecen siempre en idéntica posición en las especies analizadas. Estos aminoácidos suelen ser indispensables para que la proteína adopte la estructura espacial correcta y desempeñe su función concreta. Cualquier mutación que afecte a estas posiciones es evolutivamente poco ventajosa e incluso letal para el organismo, por lo que tiende a ser eliminada en el proceso de selección natural.



7.- ¿A qué se llama estructura secundaria?

La estructura secundaria se refiere al plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de enlaces por puente de hidrógeno entre los grupos −CO− y −HN− de diferentes enlaces peptídicos:



Debido a las repeticiones de esta interacción, la cadena puede adoptar conformaciones características, principalmente, la hélice α y la hoja plegada o lámina ß. Las estructuras desorganizadas y los giros sirven de nexo entre las mismas.



8.- Copie o pegue en su cuaderno un modelo de hélice α y de hoja plegada β (consulte su libro o Internet).







9.- ¿Cuáles son las características de la hélice alfa y quién realizó este descubrimiento?

La hélice α, descrita en 1951 por el químico estadounidense Linus Pauling, presenta unos parámetros característicos: cada vuelta completa equivale a una distancia o “paso” de 0,54 nm y contiene 3,6 residuos. Los radicales o cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan en la parte externa del helicoide, circunstancia que minimiza los posibles impedimentos estéricos.



10.- Identifique la siguiente estructura y nombre las partes numeradas.



Se trata de una estructura secundaria: hélice alfa.

1 = enlaces por puente de hidrógeno.

2 = enlace peptídico.

3 = carbono alfa de uno de los residuos.

4 = paso de la hélice: 0,54 nm.



11.- ¿Influye el pH en la estabilidad de la hélice alfa?

Los aminoácidos básicos y ácidos (Lys, Arg, Asp, Glu) también desestabilizan la hélice alfa porque los enlaces de hidrógeno pierden relevancia al ser más débiles que las interacciones de los radicales ácidos y básicos, de forma que la estabilidad de la hélice α está condicionada por los valores de pH en los que los grupos ionizables no están cargados.



12.- ¿Cuántos aminoácidos hay en 5 vueltas de una hélice alfa y cuál es la longitud de la misma?

Como en cada vuelta hay 3,6 residuos, en 5 vueltas habrá 18 aminoácidos.

Dado que a cada vuelta le corresponde un paso de 0,54 nm, la medida para las 5 vueltas es 2,7 nm.



13.- Internet (busque en “Nobelprize.org”). ¿Quién fue galardonado con el Nobel de Química en 1954 y cuál fue el motivo de la concesión?
Linus Pauling fue premiado con el Nobel de Química de 1954 por sus investigaciones sobre la naturaleza de los enlaces químicos.



Nota.- Pauling también recibió el Nobel de la Paz en 1962, por su campaña contra las pruebas nucleares terrestres. Linus Pauling falleció a los 93 años de edad (1901-1994).



14.- Identifique la siguiente estructura y nombre las partes numeradas.



Se trata de una estructura secundaria: hoja plegada o lámina β.

1 = enlace peptídico.

2 = carbono alfa (en todos ellos falta un H).

3 = grupo radical o cadena lateral de un residuo.

4 = enlace por puente de hidrógeno.



15.- ¿Qué entiende por conformación al azar?
Se habla de conformación al azar cuando en algunas proteínas, o en ciertas regiones de las mismas, no existen interacciones de suficiente consideración como para que se pueda distinguir un nivel de organización superior a la estructura primaria.



16.- ¿Qué son las estructuras supersecundarias?

En las proteínas globulares es frecuente encontrar asociaciones de hélices alfa y láminas beta, con una disposición característica que se repite en diferentes regiones de la cadena peptídica. Son los llamados motivos estructurales o estructuras supersecundarias. Algunos motivos están formados por hélices α, láminas β o combinaciones de las dos. Así, por ejemplo, el motivo estructural βαβ.



17.- (Busque en Internet). ¿Qué es la estructura de Rossmann?

Es una estructura supersecundaria caracterizada por la disposición paralela y alternante de hélices α y láminas β. Este motivo estructural suele ser frecuente en proteínas que se unen a nucleótidos.



18.- ¿Qué son dominios?

Los dominios proteicos son regiones diferenciadas dentro de la cadena peptídica que actúan como unidades autónomas de plegamiento, o sea, pueden plegarse independientemente del resto.

Los dominios se pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptídica. Estas regiones o dominios constituyen para algunos autores un nivel estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria. Es la asociación de los distintos dominios la que origina la estructura terciaria.



19.- ¿A qué se llama estructura terciaria?

El nivel de organización estructural terciario se caracteriza por la disposición espacial de las distintas estructuras secundarias de una cadena polipeptídica. La estructura terciaria es la responsable directa de las propiedades biológicas de las proteínas y la mayoría de las mismas son funcionales una vez alcanzado este nivel.

El plegamiento tridimensional propio de la estructura terciaria se mantiene estable gracias a varios tipos de enlaces, que se establecen entre los grupos radicales o cadenas laterales de los aminoácidos. La mayoría de las proteínas son funcionales una vez alcanzado el nivel terciario.



20.- Indique las interacciones propias del nivel estructural terciario.

Entre los grupos radicales de los aminoácidos tienen lugar las interacciones siguientes:

-) Enlaces disulfuro (-S-S-), que se establecen entre los grupos SH de sendas cisteínas.

-) Enlaces amida (OC−NH), que se pueden establecer entre los grupos carboxilo y amino de las cadenas laterales de los aminoácidos ácidos (Asp, Glu) y básicos (Lys).

-) Interacciones electrostáticas entre grupos R+ y R−.

-) Enlaces por puente de hidrógeno entre grupos polares.

-) Interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales apolares (alifáticos y aromáticos).



21.- Copie o pegue en su cuaderno un modelo de plegamiento tridimensional propio de una estructura terciaria (consulte su libro o Internet).





22.- ¿A qué se llama estructura cuaternaria?

El nivel estructural cuaternario es propio de las proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica, que se unen mediante enlaces débiles y, en ocasiones, puentes disulfuro (caso de las inmunoglobulinas).

Cada una de las cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero o subunidad. El número es variable, por ejemplo, 2 en la hexoquinasa, 4 en la hemoglobina, 12 en la glutamina sintetasa, etc. Los protómeros pueden ser iguales o distintos y el ensamblaje se realiza de forma espontánea.

La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la separación de las subunidades conlleva a menudo la pérdida de funcionalidad.



23.- ¿Qué son proteínas fibrosas y globulares? Cite ejemplos.

• Las proteínas fibrosas se caracterizan por presentar una forma alargada debido a que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos, por ejemplo: colágeno, elastina, etc. En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra.

• Las proteínas globulares son más frecuentes y tienen forma esferoidal, por ejemplo: mioglobina, hemoglobina, lisozima, inmunoglobulinas, etc.



24.- Internet (busque en “Nobelprize.org”). ¿Quiénes fueron galardonados con el Nobel de Química en 1962 y cuál fue el motivo de la concesión?
Max F. Perutz y John C. Kendrew, por sus estudios sobre las estructuras de las proteínas globulares (particularmente, la hemoglobina y la mioglobina).

     
Kendrew                              Perutz



25.- ¿En qué consiste la desnaturalización? Haga un esquema.

La desnaturalización de una proteína consiste en la pérdida total o parcial de los niveles de organización estructural superiores al primario. Cuando desaparece la estructura nativa característica de una proteína, ésta pierde su función y suele precipitar.

La desnaturalización conlleva la pérdida del plegamiento tridimensional y suele ser un proceso irreversible, causado principalmente por aumentos de la temperatura o por variaciones significativas del pH o de la cantidad de sales disueltas. Sin embargo, para algunas proteínas de pequeño tamaño el proceso es reversible y se llama renaturalización, adoptando de nuevo el plegado original cuando las condiciones del medio vuelven a ser iguales o muy similares a las que había antes de la alteración.





26.- ¿Qué pasa al cocer o freír un huevo? ¿Y al ponerlo en el congelador de un frigorífico? ¿A qué se debe la leche “cortada”?
El aumento de la temperatura provoca la desnaturalización de la ovoalbúmina y otras proteínas del huevo, siendo este proceso irreversible. Sin embargo, el frío no provoca la desnaturalización y, al cascarlo, el huevo muestra su aspecto normal.

La leche cortada se debe a la desnaturalización de la caseína.



27.- ¿Qué son las proteínas de choque térmico?

Las proteínas de choque térmico (HSP, del inglés Heat Shock Proteins) se descubrieron en 1962 en células de las glándulas salivales de Drosophila melanogaster, cuando estas moscas eran sometidas a incrementos térmicos.

Las HSP son un conjunto de proteínas que producen las células, tanto de organismos procariotas como eucariotas, cuando encuentran en el medio ambiente situaciones de estrés metabólico, tales como: aumento o disminución de la temperatura, variaciones significativas en el pH o en la presión osmótica, falta de oxígeno, presencia de sustancias tóxicas, etc. Estos factores influyen en la alteración de la estructura nativa de las proteínas, rompiendo enlaces, desplegando las cadenas, exponiendo los radicales hidrofóbicos al agua y, en suma, provocando la pérdida de función de la proteína.

Algunos autores llaman a las HSP proteínas anti-estrés, pues aunque están siempre presentes en las células su concentración aumenta en situaciones de estrés.

Su función es favorecer que la estructura espacial de otras proteínas sea correcta y no haya pérdida de funcionalidad, ayudando también a marcar para ser destruidas las proteínas desnaturalizadas, o bien, a conservarlas ante una posible renaturalización.



28.- ¿Qué son las chaperonas?

Las chaperonas son unas proteínas que ayudan al plegamiento de otras recién sintetizadas en la célula. Actúan durante la biosíntesis de proteínas y sólo se unen a la nueva cadena para ayudar en su plegamiento, ensamblaje y transporte celular hasta donde la proteína realiza su función.

Las chaperonas empezaron a conocerse a finales de la década de los setenta y hoy su número es elevado y va en aumento. El subgrupo más estudiado es el de las chaperoninas, que son agregados formados por proteínas de masa molecular cercana a 60 kDa (60000 u). Todas las chaperoninas conocidas hasta la fecha comparten una estructura similar: un cilindro compuesto por uno o dos anillos, cada uno de los cuales delimita una cavidad, que es el lugar donde se produce el plegamiento de las proteínas.



29.- ¿Conoce proteínas que intervengan en el plegamiento de otras?

• Las chaperonas aumentan la eficacia del proceso de plegamiento de otras proteínas (ver la cuestión anterior).

• Las disulfuro isomerasas catalizan la ruptura y formación de puentes disulfuro entre residuos de cisteína, posibilitando los enlaces más adecuados para que el plegamiento de la proteína auxiliada sea el correcto.

• Las cis-trans prolil isomerasas aumentan la velocidad del plegamiento en la cadena polipeptídica al facilitar dicho proceso mediante interconversiones cis-trans de enlaces peptídicos de residuos de prolina.

31.- Identifique estos dos esquemas.


   


• El primero representa un fragmento de hélice alfa. Se observa la interacción (puente de hidrógeno) entre el −CO− y el −HN− de diferentes enlaces peptídicos, distantes 4 residuos.

• En el otro esquema se ve una hélice con la glicina que se repite periódicamente cada tres residuos, composición propia delcolágeno (un tercio de los residuos son de Gly), y la asociación característica en triple hélice, posibilitada precisamente por el pequeño tamaño de dicho aminoácido.



32.- Cite fuentes alimentarias de proteínas. Indique el valor energético de 10 g de proteína. ¿Qué problema presentan las proteínas de origen vegetal?
• Fuentes dietéticas de proteínas: carnes, derivados cárnicos, pescados, huevos, quesos, legumbres, frutos secos, etc.

• Desde el punto de vista energético, cada gramo de proteína proporciona 4 kilocalorías. Resultaría: 40 kcal (este valor se puede multiplicar por 4,18 y expresarlo en kilojulios (kJ).

• Las proteínas de origen animal, por ejemplo, la caseína de la leche y del queso, la albúmina del huevo y la miosina del músculo son fácilmente digeribles y aportan los 20 aminoácidos. Sin embargo, las proteínas de origen vegetal suelen ser deficientes en aminoácidos esenciales: la lisina escasea en los cereales y la cisteína y la metionina, en las legumbres. Este inconveniente se salva mezclando estos alimentos.



33.- ¿Qué enzimas intervienen en la digestión de las proteínas y cuál es el resultado?
• Las proteasas digestivas son las enzimas que hidrolizan los enlaces peptídicos y se pueden agrupar en endopeptidasas yexopeptidasas, según que corten los enlaces situados en el interior o en los extremos de la cadena, respectivamente.

Pepsina, tripsina y quimotripsina son ejemplos de endopeptidasas. Las exopeptidasas de dividen en aminopeptidasas y carboxipeptidasas, que hidrolizan a partir del extremo amino o del carboxilo.

• El resultado de la digestión de las proteínas es una mezcla de aminoácidos libres y de oligopéptidos muy cortos, que son absorbidos por los enterocitos (células de la mucosa intestinal), en cuyo interior se completa la hidrólisis gracias a la acción de las di, tri y tetrapeptidasas citosólicas.



34.- Clasificación de las proteínas. Cite ejemplos.
Las proteínas se suelen dividir en simples u holoproteínas y conjugadas, compuestas o heteroproteínas.

• Las holoproteínas están formadas únicamente por aminoácidos. Dicho de otra forma: son aquellas que por hidrólisis total dan sólo aminoácidos. Si tienen forma esferoidal se llaman genéricamente proteínas globulares (albúminas, inmunoglobulinas, protaminas, histonas). Las proteínas fibrosas o escleroproteínas presentan una forma alargada, son insolubles en agua y desempeñan funciones estructurales (colágeno, elastina, queratina, fibroína).

• Las heteroproteínas están formadas por la cadena peptídica unida a un grupo “prostético” (no proteico) y, según la naturaleza del mismo, se considera:

- Glucoproteínas (unión de proteína y glúcido).

- Lipoproteínas (unión de proteína y lípidos).

- Nucleoproteínas (el grupo prostético es ácido nucleico).

- Cromoproteínas (el grupo prostético es un pigmento, esto es, una sustancia orgánica coloreada que contiene un átomo metálico).

- Hemoproteínas (el grupo prostético es la ferroprotoporfirina).



35.- Funciones biológicas de las proteínas.
Las proteínas desempeñan una amplia variedad de funciones:

• Enzimática. Las enzimas son proteínas globulares que actúan como biocatalizadores muy específicos, posibilitando las reacciones químicas de todos los procesos metabólicos.

• Transporte. Los transportadores biológicos son siempre proteínas. La hemoglogina y la mioglobina transportan oxígeno. La transferrina y las lipoproteínas transportan, respectivamente, el hierro y los lípidos por la sangre. También existen numerosas proteínas encargadas del transporte de sustancias a través de la membrana plasmática.

• Defensiva. En los vertebrados las más importantes son las inmunoglobulinas (anticuerpos) cuyo objetivo es mantener el buen estado inmunológico del organismo. El llamado sistema del complemento es un conjunto de proteínas plasmáticas que una vez activadas pueden destruir ciertos patógenos.

Por otra parte, las restrictasas o endonucleasas de restricción cortan el ADN de los virus bacteriófagos infectantes, por lo que defienden a la bacteria de los efectos del ADN extraño.

• Reguladora. Muchas proteínas actúan como reguladores de la expresión génica, pues se unen al ADN y de esta forma controlan la transcripción. Posteriormente, tras la correspondiente traducción, la célula dispondrá de todas las proteínas necesarias para desempeñar normalmente sus funciones.

Además, las diversas fases del ciclo celular están reguladas principalmente por diversas combinaciones de unas proteínas llamadas ciclinas y quinasas dependientes de ciclina (Cdk).

• Transducción de señales. Localizadas en las membranas celulares hay proteínas receptoras específicas que se unen a moléculas concretas y generan señales intracelulares. Los fenómenos de transducción, esto es, cambio en la naturaleza físico-química de señales, están mediados por proteínas. Así, por ejemplo, un receptor hormonal capta una señal química, o sea, una hormona y seguidamente se genera una serie de modificaciones en el estado funcional de la célula.

• Hormonal. Así, por ejemplo, la somatotropina u hormona del crecimiento, integrada por 187 aminoácidos, que se origina en la hipófisis anterior (adenohipófisis) y cuya función se relaciona con el desarrollo somático.

• Reserva. La ovoalbúmina del huevo, la lactoalbúmina de la leche, la gliadina del trigo y la hordeína de la cebada, son ejemplos de proteínas que almacenan aminoácidos como elementos nutritivos.

• Estructural. Las células poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye el principal armazón estructural.

Por otra parte, las escleroproteínas actúan como elementos estructurales del organismo: colágeno (tendones, hueso, cartílago), elastina (ligamentos), queratinas (piel, pelos, plumas, uñas, pezuñas). Las fibras de colágeno son muy importantes para proporcionar resistencia mecánica tanto a la tracción como a la compresión. El colágeno es la proteína más abundante en mamíferos.

• Homeostática. Las proteínas intracelulares y del medio intercelular posibilitan el equilibrio osmótico e intervienen junto con otros sistemas amortiguadores o tampones que mantienen el pH constante.

• Motilidad. Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción muscular se debe sobre todo a la interacción de dos proteínas, la actina y la miosina. El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos.

• Despolimerizacón. Las proteínas catanina y catastrofina, presentes en muchas células, favorecen la despolimerización de los microtúbulos, separando los protofilamentos integrantes (constituidos por una proteína llamada tubulina, dispuesta en heterodímeros: tubulina α y tubulina β).

• Auxiliadora o modeladora. Las proteínas de unión, acompañantes o chaperonas (del inglés, chaperone) favorecen el correcto plegamiento de las proteínas que la célula sintetiza.

• Marcaje. La ubiquitina es una proteína pequeña (76 aminoácidos) presente en el citosol de muchas células, que se une a otras y las “marca” para ser degradadas, por ejemplo, por presentar un plegamiento incorrecto.

• Degradación. Los proteasomas son unos complejos proteicos en forma de cilindro hueco, con actividad proteasa. En su interior tiene lugar la degradación de la proteína previamente ubiquitinada.

1 .- Define enlace peptídico. ¿Cómo se produce? Forma un dipéptido partiendo de la fórmula general de los aminoácidos. ¿Qué características tiene dicho enlace? 

La unión de los aminoácidos para formar péptidos se lleva a cabo mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico consiste en la unión del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro con desprendimiento de una molécula de agua. Un dipéptido se forma por la unión de dos aminoácidos: El enlace peptídico tiene un carácter parcial de doble enlace, porque el carbono y el nitrógeno se sitúan en el mismo plano, sin permitir movimientos de rotación entre estos átomos.

2 .- Explica brevemente los tipos característicos de la estructura terciaria de las proteínas. 

Los tipos característicos de estructura terciaria son: Fibrosa. Está constituida por cadenas polipeptídicas ordenadas a lo largo de un eje. Son resistentes e insolubles en agua. Tienen, generalmente, función estructural, y se encuentran formando fibras, láminas largas, etc. Como ejemplos, podemos citar el colágeno y la queratina, que forman la base del tejido conjuntivo de los animales superiores. Globular. Las cadenas polipeptídicas se pliegan dando lugar a formas esféricas. Son solubles en agua, y la función que desempeñan en la célula es dinámica, como, por ejemplo, los enzimas, los anticuerpos, algunas hormonas y determinadas proteínas de transporte, como la hemoglobina.

3 .- ¿Qué es un aminoácido? ¿Cuál es su estructura? ¿A qué se llama aminoácidos esenciales? 

Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas. Un aminoácido es una molécula orgánica que posee una función amino -NH2, una función ácido -COOH y una cadena lateral -R unidos a un carbono . Su fórmula general es: Los aminoácidos esenciales son aquellos que deben ser ingeridos en la dieta, porque no pueden ser sintetizados por organismos heterótrofos. En el caso de la especie humana son: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina.

4 .- ¿En qué consiste la desnaturalización de una proteína? ¿Se puede producir su renaturalización? 

La conformación de una proteína está definida por las condiciones celulares; fundamentalmente, por el pH y la temperatura. Una proteína a la que se somete a valores de pH o temperatura fuera de unos intervalos de estabilidad limitados experimenta un cambio que consiste en la desaparición de su conformación. Este desplegamiento de la cadena sin alteración de la secuencia de aminoácidos se conoce con el nombre de desnaturalización. La proteína se puede renaturalizar si se regresa lentamente a las condiciones del estado nativo.

5 .- Explica cómo desempeñan las proteínas la función del transporte. 

Ciertas proteínas se unen a moléculas o iones específicos y se separan en otro lugar, lo que implica un transporte. Como ejemplos, podemos citar: La hemoglobina, que transporta O2 por la sangre. Las lipoproteínas, que transportan lípidos. Muchas proteínas de membrana, que trasladan de un lado a otro determinadas sustancias.

6 .- Realiza una clasificación de los aminoácidos proteicos. Escribe algún ejemplo de cada uno de ellos. 

Los aminoácidos se clasifican atendiendo a su cadena lateral o radical R en cuatro grupos: Aminoácidos con -R no polar, hidrófobo. El grupo -R es una cadena hidrocarbonada; como en el caso de la alanina, pueden presentar anillos aromáticos, como el triptófano, o bien un átomo de azufre, como la metionina. Aminoácidos con -R polar sin carga. Son más solubles en agua. De los siete aminoácidos que componen este grupo, tres presentan un -OH que les confiere polaridad, como la serina. La cisteína contiene un grupo sulfhidrilo muy reactivo que formará puentes disulfuro. Aminoácidos ácidos. Presentan un grupo carboxilo en el radical -R. Un ejemplo es el ácido glutámico. Aminoácidos básicos. Son moléculas que presentan un radical -R que a pH neutro se carga positivamente. Ejemplo: la lisina.

7 .- ¿Sabrías explicar de qué manera se consiguen la formación y la estabilidad de proteínas fibrosas como el colágeno? 

La formación de estas proteínas se consigue debido a la existencia de aminoácidos como la prolina, cuya presencia provoca la aparición de una curva cada vez que existan dos unidades seguidas de dicho aminoácido. Por lo tanto, la estructura secundaria de las proteínas no se produce por azar, sino que depende de la secuencia de aminoácidos. La estabilidad de esta proteína se consigue gracias a los puentes de hidrógeno intercatenarios que se establecen entre tres hebras de colágeno.

8 .- Explica de qué depende la gran variedad en el tipo de funciones que desempeñan las proteínas. 

La variedad de funciones que presentan las proteínas está acompañada de una gran especificidad. La especificidad es la propiedad más característica de las proteínas. Podemos hablar de una especificidad de especie; es decir, existen proteínas que son exclusivas de una especie determinada, y de especificidad de función, que consiste en que cada proteína realiza una función determinada que depende de su estructura.

9 .- ¿Poseen todos los aminoácidos un carbono asimétrico? ¿Qué implica el hecho de que posean dicho carbono? 

Todos los aminoácidos, excepto la glicocola, poseen un carbono asimétrico. El hecho de la existencia de un carbono asimétrico (unido a cuatro radicales diferentes) hace posible el que los aminoácidos presenten dos conformaciones distintas, D y L. Por convenio, los aminoácidos son de la serie D cuando presentan el grupo amino a la derecha, y son de la serie L si el grupo amino está a la izquierda. Los aminoácidos que constituyen las proteínas son de la serie L.

10 .- ¿Qué diferencias hay entre la -hélice y la lámina plegada de la estructura secundaria de las proteínas? 

La ordenación -hélice sería comparable a la hélice que describe un muelle. La hélice formada se estabiliza gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre espiras consecutivas. Las cadenas laterales de los aminoácidos quedan situadas hacia el exterior de la hélice. En cambio, la ordenación -laminar (u hoja plegada) sería comparable al fuelle de un acordeón. La cadena polipeptídica describe longitudinalmente un zigzag. De modo que tramos de cadenas paralelas o antiparalelas se enfrentan, estableciendo enlaces por puentes de hidrógeno entre ellas que estabilizan esta ordenación. Las cadenas laterales de los aminoácidos se encuentran situadas por encima y por debajo del plano en zigzag de la lámina plegada.

11 .- ¿Qué es un grupo prostético? Enumera los grupos de proteínas que contengan un grupo prostético, indicando de qué sustancia se trata. 

El grupo prostético lo forman moléculas no proteicas que se unen a las proteínas formando las heteroproteínas o proteínas conjugadas. Dicho grupo prostético puede ser orgánico o inorgánico. Entre las heteroproteínas, tenemos: Glucoproteínas: el grupo prostético es un glúcido. Lipoproteínas: estas proteínas llevan asociados lípidos. Nucleoproteínas: llevan asociados ácidos nucleicos. Fosfoproteínas: contienen fosfatos. Cromoproteínas: el grupo prostético es una sustancia coloreada, que puede ser porfirínica (el grupo prostético es un anillo tetrapirrólico en cuyo interior se encuentra un catión metálico) o no porfirínica, como la hemocianina.

12 .- Explica el carácter anfótero de los aminoácidos. 

En el medio celular, a pH=7, los aminoácidos presentan ionización dipolar. Se denominan anfóteras aquellas sustancias que se pueden comportar como ácido o como base, dependiendo del pH de la disolución. El carácter anfótero de los aminoácidos permite la regulación del pH. En una disolución ácida (exceso de H+), el aminoácido se comporta como una base, el grupo amino está ionizado, y el carboxilo, no. En una disolución alcalina (exceso de OH-), el aminoácido se comporta como ácido, el carboxilo está ionizado, y el grupo amino, no.

13 .- ¿De qué dependen las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas? 

Las proteínas poseen una configuración espacial característica que les permite realizar sus funciones. A pesar de las, teóricamente, múltiples posibilidades de plegamiento de una proteína, la mayoría se pliegan adoptando una única estructura tridimensional. Esta responde a cuatro niveles posibles de plegamiento, cada uno de los cuales se construye a partir del nivel anterior. A medida que se van uniendo aminoácidos para formar proteínas en los polisomas, las cadenas polipeptídicas se van plegando hasta lograr la configuración más estable (estructura secundaria). La configuración espacial definitiva (estructura terciaria) que adoptan las diferentes regiones de las proteínas aparece como consecuencia de las interacciones entre distintos puntos de la proteína. Muchas de las proteínas de gran tamaño se forman por la asociación de varias cadenas polipeptídicas (estructura cuaternaria). Todos estos niveles de plegamiento dependen de la estructura primaria codificada por el ADN, es decir, el número, el tipo y la secuencia de sus aminoácidos.

14 .- Realiza una clasificación de las proteínas simples atendiendo a su función. 

Función estructural: Escleroproteínas como el colágeno, que forma parte de los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo; la elastina, que se encuentra en los pulmones y en las arterias permitiendo su deformación y recuperación posterior, y la queratina, que forma parte de uñas, pelos, cuernos, etc. Las histonas forman parte de la estructura de los cromosomas. Función de reserva: Albúminas, como la lactoalbúmina, la ovoalbúmina y la seroalbúmina, presentes en la leche, los huevos y la sangre, respectivamente. Función defensiva: Globulinas, como, por ejemplo, las inmunoglobulinas, que son proteínas de defensa contra las enfermedades.

18. En relación con las proteínas, indique: ¿Cómo se define la estructura primaria de una proteína?, ¿qué tipo de enlace la caracteriza?, y ¿qué grupos químicos participan en el enlace? ¿Qué se entiende por desnaturalización de una proteína? ¿Qué orgánulos están implicados en la síntesis y empaquetamiento de las proteínas
La estructura primaria de las es la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El tipo de enlace es peptidico. Los grupos químicos que participan en el enlace son un ácido y un amino.
La desnaturalización de una proteína es la perdida de la forma de la estructutura, de su estado nativo, de sus propiedades y de su función que depende de la temperatura de su pH…Los orgánulos que están implicados en la síntesis y empaquetamiento son los aminoácidos.

25. Enumere y analice brevemente las funciones más relevantes de las proteínas.
Las funciones son:
- F. Catalizadoras: acelera la reacción del metabolismo, las enzimas actúan como biocatalizadores
- F. de Transporte: algunas proteínas tiene la capacidad de transportar sustancias
- F. Estructural: forman estructuras capaces de soportar gran tensión continuada, como un tendón o el armazón proteico de un hueso o un cartílago. Ademas forman estructuras celulares como la membrana plasmática o los ribosomas.
- F. Movimiento o contracción: la actina y la miosina forman estructuras que producen el movimiento. Mueven los musculos estriados y lisos. La actina genera movimiento de contracción en muchos tipos de células animales.
- F. Homeostatica: consiste en regular las constantes del medio interno, como el pH o cantidad agua.
- F. defensiva: las inmunoglobinas son proteínas producidas por linfocitos B, implicadas en la defensa del organismo.

27. Analice la estructura secundaria y terciaria de las proteínas haciendo especial hincapié en las fuerzas que las mantienen.
La estructura secuandaria de una proteína es el nivel de organización que adquiere la molecula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura:
α-hélice: que es una estructura helicoidal dextrógira, es decir que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta conformación proteínas que poseen elevado numero de aminoácidos con ralicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de puentes de hidrogeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral.
Β-laminar: también se denomina hoja plegada o lamina plegada.Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Se estabiliza creandopuentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructura. De este modo adquiere esa forma plegada.
Hélice de colágeno: Es una estructura helicoidal, formada por hélices más abiertas y rígidas que en la estructura de α-hélice. Esto es debido a la existencia de gran número de aminoácidos Prolina e Hidroxiprolina. Estos aminoácidos tienen una estructura ciclada, en forma de anillo, formando una estructura, también rígida, en el carbono asimétrico, lo que le imposibilita girar. La estructura terciaria es el conjunto de la estructura secundaria y sus discontinuidades, se mantiene con interacciones iónicas, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van de Waals, interacciones hidrofóbicas y puentes de disulfuro.


28. Describa la estructura terciaria [0,75] y cuaternaria [0,75] de las proteínas haciendo especial hincapié en los enlaces y las fuerzas que las estabilizan.
La estructura terciaria es el conjunto de la estructura secundaria y sus discontinuidades, se mantiene con interacciones iónicas, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van de Waals, interacciones hidrofóbicas y puentes de disulfuro.
La estructura cuaternaria es cuando varias proteínas se unen entre sí, forman una organización superior, denominada estructura cuaternaria. Cada proteína componente de la asociación, conserva su estructura terciaria. La unión se realiza mediante gran número de enlaces débiles, como puentes de Hidrógeno o interacciones hidrofóbicas.


29. Explique en qué consiste la desnaturalización proteica. Indique qué tipos de enlaces se conservan y cuáles se ven afectados. ¿Qué factores provocan la desnaturalización
La desnaturalización proteica consiste en la pérdida de la forma, función y propiedades de la estructura de la proteína, haciendo que la proteína se vuelva insoluble y los radicales apolares y tienen mas tamaño.
Los enlaces que se conservan son los enlaces peptídicos y los que se ven afectados son los puentes de disulfuro, los puentes de hidrógeno y las interacciones débiles. Los factores son la temperatura ,el pH, las sales, los detergentes…

4. Indique cuáles son las diferencias entre hidrólisis y desnaturalización de proteínas, enumerando los enlaces que se rompen en cada caso y los productos de ambos procesos. Cite un agente que pueda hidrolizar y otro que pueda desnaturalizar las proteínas
Las diferencias entre hidrólisis y desnaturalización son: la hidrólisis afecta a la estructura primaria y la desnaturalización afecta a la estructura terciaria y cuaternaria, además la desnaturalización puede ser reversible y la hidrólisis no. En la hidrólisis se rompe el enlace peptídico dando como producto péptidos y aminoácidos y en la desnaturalización se rompe los enlaces débiles, fuerzas de Van de Waals, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, dando como producto proteínas desnaturalizadas.
Agente que puede hidrolizar, enzimas, ácidos o bases, agente que puede desnaturalizar, pH, temperatura.

37. Defina el término proteína y describa su estructura primaria y secundaria haciendo especial hincapié en los enlaces y las fuerzas que las estabilizan.
Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
Estructura de las proteínas hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer aminoácido tiene siemprelibre el grupo amina, por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se denomina aminoácido c-terminal.
La estructura secuandaria de una proteína es el nivel de organización que adquiere la molecula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura:
α-hélice: que es una estructura helicoidal dextrógira, es decir que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta conformación proteínas que poseen elevado numero de aminoácidos con ralicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de puentes de hidrogeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral.
Β-laminar: también se denomina hoja plegada o lamina plegada.Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Se estabiliza creandopuentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructura. De este modo adquiere esa forma plegada.
Hélice de colágeno: Es una estructura helicoidal, formada por hélices más abiertas y rígidas que en la estructura de α-hélice. Esto es debido a la existencia de gran número de aminoácidos Prolina e Hidroxiprolina. Estos aminoácidos tienen una estructura ciclada, en forma de anillo, formando una estructura, también rígida, en el carbono asimétrico, lo que le imposibilita girar.

1. Enumere y describa cinco funciones de las proteínas ilustrando cada una con
un ejemplo.
Las funciones son:
- Catalizadores:que son realizadas por las enzimas y aceleran las reacciones metabólicas. Ejemplo: un enzima
- Reguladoras: las hormonas, modifican la intensidad metabólica. Ejemplo: insulina
- Movimiento: actina y miosina, producen los movimientos de los músculos.
Ejemplo:actina/miosina
- Defensivas: los anticuerpos, sistema inmunitario. Ejemplo:inmunoglobina/anticuerpos
- Transporte:la hemoglobina lleva el oxígeno a la sangre. Ejemplo: hemoglobina

44. Defina la estructura primaria de una proteína, indique el enlace que la caracteriza y los grupos químicos que participan en este enlace. ¿Qué se entiende por desnaturalización de una proteína? ¿Qué orgánulos están implicados en la síntesis y empaquetamiento de las proteínas?
Estructura de las proteínas hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer aminoácido tiene siemprelibre el grupo amina, por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se denomina aminoácido c-terminal. Enlace que lo caracteriza es el enlace peptídico que une a los aminoácidos a través del grupo amino de un aminoácido con el grupo ácido de otro aminoácido.
La desnaturalización consiste en la pérdida de la forma, función y propiedades de la estructura de la proteína, haciendo que la proteína se vuelva insoluble y los radicales apolares y tienen mas tamaño.
El orgánulo implicado en la síntesis de las proteínas son los ribosomas y en el empaquetamiento el retículo endoplasmático y el aparato de Golgi.

49. Cite cuatro de las funciones más relevantes de las proteínas y explique dos de ellas, ilustrando cada explicación con un ejemplo.
Las funciones son:
- Catalizadore:que son realizadas por las enzimas y aceleran las reacciones metabólicas. Ejemplo: un enzima
- Reguladoras: las hormonas, modifican la intensidad metabólica. Ejemplo: insulina
- Movimiento: actina y miosina, producen los movimientos de los músculos. Ejemplo:actina/miosina
- Defensivas: los anticuerpos, sistema inmunitario. Ejemplo:inmunoglobina/anticuerpos
Transporte:la hemoglobina lleva el oxígeno a la sangre. Ejemplo: hemoglobina
56. ¿Cuáles son las unidades estructurales de las proteínas? Escriba su fórmula general. Atendiendo a la variedad de radicales cite cuatro tipos de dichas unidades estructurales. Enumere cinco funciones de las proteínas y ponga un ejemplo de cada una de ellas.
Las unidades estructurales son los aminoácidos.
Según la variedad de radicales pueden ser: apolares, polares sin carga, polares con carga negativa y polares con carga positiva.
Catalizadores, cualquier enzima
Reguladoras, insulina
Estructural, colágeno
Defensiva, inmunoglobulinas
Transporte, hemoglobina

59. Nombre y describa los tipos de estructura secundaria en las proteínas.
La estructura secuandaria de una proteína es el nivel de organización que adquiere la
molecula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura:
α-hélice: que es una estructura helicoidal dextrógira, es decir que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta conformación proteínas que poseen elevado numero de aminoácidos con ralicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de puentes de hidrogeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral.
Β-laminar: también se denomina hoja plegada o lamina plegada. Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructura. De este modo adquiere esa forma plegada.
Hélice de colágeno: Es una estructura helicoidal, formada por hélices más abiertas y rígidas que en la estructura de α-hélice. Esto es debido a la existencia de gran número de aminoácidos Prolina e Hidroxiprolina. Estos aminoácidos tienen una estructura ciclada, en forma de anillo,
formando una estructura, también rígida, en el carbono asimétrico, lo que le imposibilita girar.


60. Defina disacárido, triacilglicérido, proteína.
Disacárido: molécula constituida por dos monosacáridos unidos mediante enlace o-glucosídico.
Triacilglicérido: molécula de glicerina unida a tres ácidos grasos mediante enlace éster.
Proteína: están formadas por monómeros de aminoácidos y son macromoléculas.

66. Defina disacárido, triacilglicérido, proteína.
Disacárido: biomolécula orgánica que está constituida por dos monosacáridos unidos mediante un enlace glucosídico.
Triacilglicérido: es un lípido formado por una molécula de glicerina que tiene esterificados sus tres grupos hidroxilo por tres ácidos grasos, saturados o insaturados.
Proteína: es una macromolécula formada por cadenas lineales de aminoácidos unidos mediante un enlace peptídico.



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