Proteínas. Aminoácidos. Enlace. Estructura. Funciones. Enzimas, función.
1. Explica las funciones biológicas de las proteínas.
- Función de
reserva – almacenamiento de sustancias de reserva : ovoalbuminas (clara de huevo).
- Funcion de
transporte – citocromos: transporte de electrones. Hemoglobina transporte de oxígeno en sangre.
- Función
contractil -actina y miosina :contracción muscular.
- Función
protectora – trombina : evita la perdida de sangre.
- Transducción de
señales -rodopsina : interviene en el impulso nervioso del proceso de la visión.
- Función hormonal
– insulina y glucagón: regulan el nivel de glucosa en sangre.
- Función
estructural - queratina : endurecer la epidermis (estrato córneo).
- Función
enzimática – hidrolasas, liasas: llevar a cabo procesos catalíticos en el interior de la célula.
- Funciòn
homeostática – mantiene el pH: presión osmótica.
- Función de
reconocimiento de señales químicas – reconocer anticuerpos y
virus.
2.¿Qué es la desnaturalización de las
proteínas?. Tipos de desnaturalización y causas que las provocan.
Consiste en la
rotura de los enlaces, perdiéndose las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias y pasa a adoptar una forma filamentosa. La
desnaturalización puede estar provocada por cambios en el pH, la temperatura o por el
tratamiento con sustancias desnaturalizantes. Al perder sus
estructuras también pierden su actividad biológica. La
desnaturalización puede ser reversible, es decir, la proteína pueden
renaturalizarse recuperando la actividad biológica o irreversible, no puede volver a su conformación original.
6. Define el concepto de proteína y péptido. Menciona los principales elementos constituyentes de las proteínas simples.
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células y constituyen el 50% o más de su peso seco. Se encuentran distribuidas por toda la célula y son fundamentales tanto estructural como funcionalmente. Están constituidas por 20 alfa-L-aminoácidos. Cuando el número de aminoácidos es superior a 100 se llama proteína. Si el número es inferior a 100 se le llama péptido.
Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante mediante enlaces peptídicos. Al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables de un gran número de funciones.
7. ¿Qué es una proteína conjugada?. Nombra algunos ejemplos.
Las proteínas “conjugadas” o “Heteroproteínas” son proteínas que al hidrolizarse liberan,
además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos.
La porción no proteica de una proteína conjugada se denomina “grupo prostético”.
Las proteínas conjugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos.
Algunos ejemplos son :
Clase de proteina grupo prostetico ejemplo conjugada:
Lipoproteínas lípidos lipoproteína HDL y LDL
Glicoproteínas carbohidratos inmunoglobulina G
Fosfoproteínas grupo(s) fosfato caseina de la leche
Cromoproteínas hemo (porfirina de Fe) hemoglobina y mioglobina
Cromoproteínas sin grupo hemo hemocianina
Nucleoproteínas ácido nucleico histonas y protaminas
8. Define el concepto de enzima e indica su naturaleza química.
Los enzimas son generalmente proteínas que catalizan de forma específica determinadas reacciones bioquímicas y se unen a la molécula o metabolito que se transformará en substrato.
La región del enzima donde se acomoda el substrato es el centro activo. La unión de enzima y substrato implica un reconocimiento estéreo espacial y se unen de forma específica, por eso hay una gran variedad de enzimas a causa de su especificidad
Los enzimas disminuyen la energía de activación y aceleran las reacciones bioquímicas, no cambian el signo ni la cantidad de la variación de la energía libre, no modifican el equilibrio y cuando acaba la reacción, quedan libres para funcionar otras veces.
9. Explica los tipos de inhibición competitiva y no competitiva.
INHIBIDOR COMPETITIVO
Un inhibidor competitivo posee una semejanza estructural con el sustrato y ambos entran en competencia por unirse al mismo sitio del enzima. La reacción es bloqueada ya sea porque el inhibidor carece del grupo químico sobre el que actúa el enzima o bien porque impide la fijación del sustrato al enzima.
INHIBIDOR NO COMPETITIVO
Un inhibidor no competitivo puede unirse tanto al enzima libre como al enzima ligado al sustrato, en ambos casos con la misma afinidad.
Sin embargo, inhibidor y sustrato no entran en competencia por unirse sobre un mismo sitio. El sustrato se liga al sitio activo y el inhibidor a otro sitio.
El inhibidor modifica la conformación del sitio activo obstaculizando la transformación del sustrato en producto, pero no afecta el reconocimiento entre enzima y sustrato (en la mayor parte de los casos, los enzimas se denominan alostéricos).
10. ¿Cuáles son los factores que influyen en la actividad enzimática y cómo la afectan?
Hay varios factores: pH i Temperatura.
11. Define coenzima. Tipos.
Una coenzima es una pequeña molécula orgánica compleja que se une a una enzima débilmente, y que es esencial para su actividad, pero que no se modifica al término del proceso catalítico. La mayor parte de las coenzimas derivan de las vitaminas y cada tipo de coenzima tiene una función bioquímica concreta.
NAD + y NADP + deshidrogenasas, intervienen en procesos de óxido-reducción.
Coenzima A, transportador de grupos acil R-CO-. Un derivado de este coenzima el acetil-CoA es de gran importancia en el metabolismo celular.
FMN y FAD deshidrogenasas, intervienen en procesos de óxido-reducción.
.
12. Explica los niveles estructurales de las proteínas.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: - estructura primaria,
- estructura secundaria
- estructura terciaria
- estructura cuaternaria.
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
Estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
El enlace que presenta es el peptídico.
Estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro del C alfa de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable.
Pueden presentarse las siguientes estructuras:
Estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma, originando una conformación o bien globular o fibrosa.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.
La conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos y las fuerzas que intervienen son:
Estructura cuaternaria informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) y covalentes (puentes disulfuro) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos, como en la hexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o muchos, como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas.
Los enlaces que intervienen para estabilizar la estructura son los mismos que en la terciaria pero entre radicales de cadenas distintas
3. Estructura general de un aminoácido. Concepto de péptido.
Los aminoácidos son compuestos sencillos de bajo peso molecular, que al unirse entre sí forman las proteínas. Químicamente, están compuestos por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Se caracterizan por poseer en su molécula un grupo carboxilo, un grupo amino y una cadena lateral o grupo R, todos ellos unidos covalentemente a un átomo de carbono (carbono alfa).
Se caracterizan por poseer en su molécula un grupo carboxilo, un grupo amino y una cadena lateral o grupo R, todos ellos unidos covalentemente a un átomo de carbono (carbono alfa).
El grupo R determina sus propiedades químicas y biológicas. Son sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros y con un punto de fusión alto, por encima de 200ºC.
Existen 20 aminoácidos proteicos que son los constituyentes de todas las proteínas, todos son L-alfa-aminoácidos.
Hay muchos más aminoácidos no proteicos que no forman parte de las proteínas.
Los aminoácidos se clasifican en función de su grupo R en:
Existen 20 aminoácidos proteicos que son los constituyentes de todas las proteínas, todos son L-alfa-aminoácidos.
Hay muchos más aminoácidos no proteicos que no forman parte de las proteínas.
Los aminoácidos se clasifican en función de su grupo R en:
Los aminoácidos presentan estereoisómeros:
Hay aminoácidos esenciales (8 en la especie humana): leucina, triptófano, valina......
Un péptido es una cadena que está constituida por la unión de menos de 100 aminoácidos. Cuando los aminoácidos forman cadenas, lo hacen mediante un enlace peptídico.
Este tipo de uniones son enlaces covalentes formados entre el grupo amino del primer aminoácido y el grupo carboxilo de segundo aminoácido.
Un péptido es una cadena que está constituida por la unión de menos de 100 aminoácidos. Cuando los aminoácidos forman cadenas, lo hacen mediante un enlace peptídico.
Este tipo de uniones son enlaces covalentes formados entre el grupo amino del primer aminoácido y el grupo carboxilo de segundo aminoácido.
4. Cita los tipos de enlaces que estabilizan la estructura terciaria de las proteínas.
Los tipos de enlace que estabilizan la estructura terciaria de una proteína son:
- Puentes de hidrógeno.
- Atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta.
- Atracciones hidrofóbicas.
- Fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos de las cadenas laterales.
- Puentes disulfuro entre restos de cisteína.
5. Haz una clasificación de las proteínas atendiendo a su función en los organismos. Cita un ejemplo de cada caso.
Holoproteínas: formadas exclusivamente por aminoácidos. Se clasifican en:
- Proteínas fibrosas: más sencillas; presentan enrollamiento en una sola dirección. Son insolubles en agua y tienen función estructural. Entre ellas se encuentran: el colágeno, la miosina, la queratina, la fibrina.
- Proteínas globulares: son más complejas; están totalmente plegadas . Son solubles en agua y son responsables de las actividades biológicas de las células. Entre ellas están: la actina, las albúminas, globulinas e histonas.
Heteroproteínas: presentan una parte proteica formada por aminoácidos y otra no proteica llamada grupo prostético. Según la naturaleza química de este grupo se clasifican en:
- Cromoproteínas: sustancias coloreadas como las porfirínicas y no porfirínicas.
- Nucleoproteínas: proteínas asociadas a ácidos nucleicos como protaminas e histonas.
- Glicoproteínas: el grupo prostético es un glúcido como las inmunoglobulinas, fibrinógeno.
- Fosfoproteínas: el grupo prostético es una ácido fosfórico como la caseína, vitelina.
- Lipoproteínas: el grupo prostético es un lípido como las LDL (deposita en las paredes de los vasos sanguineos), HDL (limpia las paredes de los vasos sanguíneos).
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células y constituyen el 50% o más de su peso seco. Se encuentran distribuidas por toda la célula y son fundamentales tanto estructural como funcionalmente. Están constituidas por 20 alfa-L-aminoácidos. Cuando el número de aminoácidos es superior a 100 se llama proteína. Si el número es inferior a 100 se le llama péptido.
Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante mediante enlaces peptídicos. Al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables de un gran número de funciones.
Las proteínas están formadas por cadenas lineales de aminoácidos. En el caso de las proteínas simples están compuestas básicamente de C, H, O, N y S . En las proteínas complejas además de otras biomoléculas pueden contener : P, Fe, Cu, Zn y Mg.
7. ¿Qué es una proteína conjugada?. Nombra algunos ejemplos.
Las proteínas “conjugadas” o “Heteroproteínas” son proteínas que al hidrolizarse liberan,
además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos.
La porción no proteica de una proteína conjugada se denomina “grupo prostético”.
Las proteínas conjugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos.
Algunos ejemplos son :
Clase de proteina grupo prostetico ejemplo conjugada:
Lipoproteínas lípidos lipoproteína HDL y LDL
Glicoproteínas carbohidratos inmunoglobulina G
Fosfoproteínas grupo(s) fosfato caseina de la leche
Cromoproteínas hemo (porfirina de Fe) hemoglobina y mioglobina
Cromoproteínas sin grupo hemo hemocianina
Nucleoproteínas ácido nucleico histonas y protaminas
8. Define el concepto de enzima e indica su naturaleza química.
Los enzimas son generalmente proteínas que catalizan de forma específica determinadas reacciones bioquímicas y se unen a la molécula o metabolito que se transformará en substrato.
La región del enzima donde se acomoda el substrato es el centro activo. La unión de enzima y substrato implica un reconocimiento estéreo espacial y se unen de forma específica, por eso hay una gran variedad de enzimas a causa de su especificidad
Los enzimas disminuyen la energía de activación y aceleran las reacciones bioquímicas, no cambian el signo ni la cantidad de la variación de la energía libre, no modifican el equilibrio y cuando acaba la reacción, quedan libres para funcionar otras veces.
Sus características son::
- Disminuyen la energía de activación del proceso en que intervienen, es decir, aceleran las reacciones bioquímicas.
- No cambian el signo ni la cantidad de la variación de la energía libre, sólo aumentan la velocidad.
- No modifican el equilibrio de una reacción, sino que aceleran la llegada a este equilibrio.
- Cuando acaba la reacción, quedan libres y sin alterarse como cualquier otro catalizador y pueden funcionar otras veces.
- Son enormemente específicos. Los enzimas sólo se unen a un tipo de substrato. El modelo de unión es el de ma - guant. La conformación del centro activo del enzima se adapta a la estructura del substrato que reconoce.
- Son enormemente específicos. Los enzimas sólo se unen a un tipo de substrato. El modelo de unión es el de ma - guant. La conformación del centro activo del enzima se adapta a la estructura del substrato que reconoce.
9. Explica los tipos de inhibición competitiva y no competitiva.
INHIBIDOR COMPETITIVO
Un inhibidor competitivo posee una semejanza estructural con el sustrato y ambos entran en competencia por unirse al mismo sitio del enzima. La reacción es bloqueada ya sea porque el inhibidor carece del grupo químico sobre el que actúa el enzima o bien porque impide la fijación del sustrato al enzima.
INHIBIDOR NO COMPETITIVO
Un inhibidor no competitivo puede unirse tanto al enzima libre como al enzima ligado al sustrato, en ambos casos con la misma afinidad.
Sin embargo, inhibidor y sustrato no entran en competencia por unirse sobre un mismo sitio. El sustrato se liga al sitio activo y el inhibidor a otro sitio.
El inhibidor modifica la conformación del sitio activo obstaculizando la transformación del sustrato en producto, pero no afecta el reconocimiento entre enzima y sustrato (en la mayor parte de los casos, los enzimas se denominan alostéricos).
10. ¿Cuáles son los factores que influyen en la actividad enzimática y cómo la afectan?
Hay varios factores: pH i Temperatura.
Las variaciones de temperatura inducen a cambios conformacionales en la estructura terciaria o cuaternaria de los enzimas, alteran sus centros activos y por tanto su actividad biológica. Cada enzima tiene una temperatura y un pH óptimos para actuar, de manera que su actividad disminuirá sensiblemente, o incluso, desaparecerá cuando los valores de las dos variables se alejan de los valores óptimos. La mayoría de los enzimas actuan a la temperatura de los seres vivos y se inactivan a temperaturas superiores a 50-60ºC.
Las variaciones de pH del medio provocan un cambio en las cargas eléctricas superficiales de los enzimas, hecho que altera su estructura terciaria y por tanto, su actividad. Cada enzima actúa a un pH óptimo. Así pues, por ejemplo, los enzimas intestinales tripsina o quimiotripsina actuan a un pH óptimo ligeramente alcalino. Los deshidrogenados tienen un pH óptimo de 7,5 mientras que la pepsina del estómago actúa a un pH ácido.
11. Define coenzima. Tipos.
Una coenzima es una pequeña molécula orgánica compleja que se une a una enzima débilmente, y que es esencial para su actividad, pero que no se modifica al término del proceso catalítico. La mayor parte de las coenzimas derivan de las vitaminas y cada tipo de coenzima tiene una función bioquímica concreta.
NAD + y NADP + deshidrogenasas, intervienen en procesos de óxido-reducción.
Coenzima A, transportador de grupos acil R-CO-. Un derivado de este coenzima el acetil-CoA es de gran importancia en el metabolismo celular.
FMN y FAD deshidrogenasas, intervienen en procesos de óxido-reducción.
.
12. Explica los niveles estructurales de las proteínas.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: - estructura primaria,
- estructura secundaria
- estructura terciaria
- estructura cuaternaria.
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
Estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
El enlace que presenta es el peptídico.
Estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro del C alfa de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable.
Pueden presentarse las siguientes estructuras:
- Alfa hélice: Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrogira, con unos 3,6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.
El grupo N-H del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo C=O del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice.
Los polipéptidos cortos habitualmente no son capaces de adoptar la estructura de hélice alfa, ya que el coste entrópico asociado con el plegamiento de la cadena polipeptídica es demasiado alto.
- La estructura beta u hoja plegada es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por las proteínas. Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta
Estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma, originando una conformación o bien globular o fibrosa.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.
La conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos y las fuerzas que intervienen son:
- puentes de hidrógeno
- interacciones electrostáticas entre grupos de carga opuesta
- atracciones hidrofóbicas entre radicales alifáticos
- fuerzas de Van der Waals entre grupos aromáticos
- puentes disulfuro entre aminoácidos con grupos tiol (-SH)
Estructura cuaternaria informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) y covalentes (puentes disulfuro) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos, como en la hexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o muchos, como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas.
Los enlaces que intervienen para estabilizar la estructura son los mismos que en la terciaria pero entre radicales de cadenas distintas
13. Comenta brevemente cuáles son las características que hacen que los enzimas actúen como biocatalizadores.
Explicada anteriormente.
14. Relaciona las moléculas de la primera columna con los conceptos de la segunda:
sacarosa polímero de glucosa
xantofila aldohexosa
D-glucosa lípido de membrana
esfingomielina hormona esteroide
cel·lulosa hormona proteica
maltosa azucar de mesa
insulina terpeno
estradiol de la hidrólisis de la lactosa
15. Explica la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas e indica los tipos de enlaces que se dan en cada una de ellas.
Explicadas anteriormente
16. Enumera, al menos, cuatro funciones biológicas de las proteínas y pon un ejemplo de cada caso.
- Función de reserva: ovoalbúmina y casina.
- Función estructural: glicoproteínas, histonas, tubulina, colágeno, queratina y elastina.
- Función transportadora: lipoproteínas, hempglobina, citocromos, mioglobina, hemocianina y seroalbúmina.
- Función contráctil: actina, miosina, dineina y flagelina.
- Función protectora o defensiva: inmunoglobulinas o anticuerpos.
- Función hormonal: insulina, glucagón, somatotropina 8Hormona del crecimiento).
- Función enzimática: hexoquinasa, rubisco, etc.
- Función homeostática.
- Función de reconocimiento de señales.
17. En el esquema siguiente se representan los niveles estructurales de una proteína (6 puntos).
a) ¿Cómo se denominan los niveles estructurales A, B y C?
b) ¿En qué nivel estructural de la imagen, la proteína es funcionalmente activa?
c) ¿Cómo se denomina el paso de C a A y qué consecuencias tiene?
El alumno deberá contestar:
d) A es la estructura primaria, B es la estructura secundaria y C es la estructura terciaria.
e) La proteína es funcionalmente activa cuando está plegada en la estructura terciaria.
f) El paso de C a A se denomina “desnaturalización” y supone la pérdida de las estructuras secundaria y terciaria y por tanto la pérdida de la función biológica de la proteína.
18. ¿Qué tipos de fuerzas mantienen la estructura terciaria de una proteína? (2 puntos).
El alumno deberá contestar que los tipos de fuerzas que mantienen la estructura terciaria son: Puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals y puentes disulfuro.
19. Explica en qué consiste la estructura cuaternaria de las proteínas. ¿La poseen todas las proteínas? ¿Quéfuerzas estabilizan esta estructura? (3 puntos).
El alumno responderá que la estructura cuaternaria es la que posee una proteína formada por varias subunidades polipeptídicas. Las proteínas formadas por una sola cadena polipeptídica no poseen estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria está estabilizada por puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, fuerzas de van der Waals, interacciones hidrofóbicas, ….
20. Indica las semejanzas y diferencias estructurales que existen entre estos pares de moléculas (3 puntos).
a) Hemoglobina y colágeno
b) Glucosa y lactosa
c) Nucleótido y nucleósido
a) Ambas son proteínas formadas por la unión de aminoácidos mediante enlace peptídico, pero la hemoglobina es una proteína globular y el colágeno es una proteína fibrosa.
b) Ambos son azúcares o glúcidos, formados por C, H y O, pero la glucosa es un monosacárido y la lactosa es un disacárido formado por la unión de galactosa y glucosa.
c) Ambos están formados por una pentosa (ribosa o desoxirribosa) que tiene unido en el carbono 1´ una base nitrogenada pero el nucleótido tiene unido un grupo fosfato en el carbono 5´ de la pentosa.
Cita, al menos, cuatro funciones de las proteínas y pon un ejemplo en cada caso (2 puntos).
Se citará algunas de las siguientes funciones: de reserva (ovoalbúmina), de trasporte (hemoglobina), movilidad o contráctil (actina), protectora o defensiva (anticuerpos), hormonal (insulina), estructural (colágeno), enzimática (hidrolasas)
21. En relación con las proteínas:
a) Indica el nombre de los monómeros que las forman (1 punto).
b) Dibuja y explica la estructura general de estos monómeros (2 puntos).
c) Indica cómo se enlazan para formar péptidos y cómo se llama el enlace. Haz un esquema del dipéptido (3 puntos).
a) Los monómeros que forman las proteínas son los aminoácidos.
b) La estructura general es la que se representa en el dibujo. Todos los aminoácidos tienen un grupo amino y un grupo carboxilo. Se diferencian en la cadena lateral R, que puede ser de diferente naturaleza.
c) Para formar péptidos el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro liberándose una molécula de agua. El enlace formado se denomina enlace peptídico.
OTRAS PREGUNTAS
1.- ¿Qué son proteínas?
Las proteínas son biomoléculas orgánicas poliméricas formadas por la unión de numerosas unidades estructurales llamadasaminoácidos. Estos polímeros suelen tener más de 100 monómeros y el conjunto adopta un plegado tridimensional característico para ser funcional.
2.- ¿Qué son aminoácidos?¿Cuántos hay? ¿Cuál es la fórmula general?
• Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas. Por hidrólisis de las mismas se han identificado 20 aminoácidos distintos, llamados proteicos o proteinógenos.
• Se conocen unos 150 aminoácidos, pero sólo 20 de ellos forman parte de las proteínas.
• Cada uno de los aminoácidos proteicos posee dos grupos funcionales característicos, el amino y el carboxilo (-COOH), unidos al mismo átomo de carbono (llamado alfa). Dado que ambos grupos están ionizados a pH fisiológico (≈7), la fórmula estructural general de los aminoácidos puede escribirse de dos maneras:
Los aminoácidos se diferencian en el grupo R (radical o cadena lateral). En muchos libros de 2º de Bachillerato, por simplicidad, se omiten las cargas. Es importante tener en cuenta que las representaciones planas se utilizan por cuestiones prácticas, pero la disposición real de los sustituyentes es tetraédrica:
3.- Formular la alanina (sin cargas) y la serina (como ion bipolar), sabiendo que sus radicales son, respectivamente, R = −CH3 y R = −CH2OH.
Hay que sustituir en la fórmula general el grupo R por el indicado en el enunciado:
4.- Consulte su libro y escriba la forma desarrollada del grupo R de los aminoácidos azufrados.
Dos aminoácidos contienen azufre, cisteína y metionina, siendo sus radicales:
5.- En algunos libros se lee que la prolina es un iminoácido. ¿Es una errata? Escriba la fórmula sin cargas y como ion dipolar.
No es una errata. La prolina carece de grupo amino, pero posee el imino (−NH−), al haberse unido con el radical. Es el único aminoácido de los 20 proteicos que no presenta el grupo R libre, pues forma un ciclo al estar unido también con el grupo amino del carbono alfa. La fórmula de este aminoácido o iminoácido es:
6.- ¿Qué particularidad presenta el carbono alfa (Cα) de los aminoácidos proteicos?
El carbono alfa es asimétrico, puesto que está unido a cuatro sustituyentes distintos (excepto en el caso de la glicocola o glicina, al ser R = H). Por consiguiente, las disoluciones de los aminoácidos (exceptuando el caso citado) presentarán actividad óptica, propiedad que se analiza con el polarímetro.
Se observa que los aminoácidos tienen una parte común y otra variable constituida por el grupo R (radical o cadena lateral).
7.- ¿Cuándo se considera que un aminoácido es de la serie D o de la serie L?
Un aminoácido es de la serie D cuando, estando la molécula convenientemente orientada, el grupo amino queda a la derecha del observador. Es de la serie L cuando dicho grupo queda a la izquierda. El grupo carboxilo unido al carbono alfa debe estar arriba, y los sustituyentes H y amino, en el plano horizontal, dirigidos hacia el observador.
Las formas D y L de un mismo aminoácido son imágenes especulares (enantiómeros).
Todas las proteínas de los seres vivos están integradas por aminoácidos de la serie L, pero existen D-aminoácidos en el peptidoglucano (mureína) de las paredes celulares bacterianas.
He aquí otras representaciones de las formas D y L, sin mostrar la ionización de los grupos funcionales:
Los símbolos D y L se refieren a la disposición espacial de los 4 grupos sustituyentes unidos al carbono alfa.
8.- Formular: D-alanina (R=−CH3) y L-cisteína (R=−CH2SH).
9.- ¿Son dextrógiros los aminoácidos de la serie D y levógiros los de la L?
Las configuraciones D y L de los aminoácidos se refieren a la disposición espacial de los sustituyentes unidos al carbono alfa y no tiene nada que ver con el poder rotatorio, pues son conceptos diferentes. Por ejemplo: L-alanina, L-arginina, L-isoleucina y L-lisina son dextrógiros.
Cuando la luz polarizada atraviesa una disolución de aminoácido, el plano se puede desviar a la derecha ( dextrógiro, +, dextrorrotatorio) o a la izquierda ( levógiro, −, levorrotatorio). Esta actividad óptica se debe a la presencia de carbonos asimétricos y se determina con un polarímetro.
10.- ¿Puede ocurrir que el polarímetro marque “cero” al analizar una disolución de aminoácido?
En tal caso podría tratarse de la glicina, que carece de carbono asimétrico y, por consiguiente, no presenta actividad óptica.
También podría tratarse de una mezcla racémica o racemato, es decir, de una mezcla equimolecular de las formas D y L del mismo aminoácido (enantiómeros), lo cual no provocará ninguna desviación del plano de la luz polarizada, pues uno de ellos hará girar el ángulo hacia la derecha (+) y el otro a la izquierda (−) en la misma magnitud, quedando anulado el poder rotatorio.
11.- Busque en su libro la fórmula de la treonina y señale los grupos sustituyentes de los carbonos que sean asimétricos.
La treonina, además del carbono α, tiene también el carbono β asimétrico, pues en ambos casos están unidos a radicales o grupos distintos.
12.- Busque en su libro la fórmula de la isoleucina y marque los grupos sustituyentes de los carbonos asimétricos.
En la isoleucina son asimétricos el carbono α y el β.
13.- ¿Cuántos carbonos asimétricos e isómeros ópticos (estereoisómeros) presentan los aminoácidos?
Considerando los 20 aminoácidos proteinógenos:
La glicina no tiene C asimétrico. Treonina e isoleucina tienen dos (Cα y el siguiente, Cβ). Todos los demás presentan sólo un átomo de carbono asimétrico (Cα).
El número de estereoisómeros es 2n, siendo n el número de C asimétricos.
Glicina, 20 = 1. Treonina e isoleucina, 22 = 4. Restantes, 21 = 2.
Cuando hay dos formas, D y L, en las moléculas de proteína se halla el L-aminoácido. En la treonina e isoleucina aparecen 4 estereoisómeros, pero en las proteínas sólo se halla uno de ellos.
14.- Consulte en su libro la fórmula de la treonina y represente los estereoisómeros.
Como la treonina tiene 2 carbonos asimétricos, hay 4 estereoisómeros (2 de la serie D y 2 de la L). Los enantiómeros son imágenes especulares. He aquí sus fórmulas:
En las proteínas se halla la L-treonina.
15.- Consulte su libro e identifique el modelo molecular adjunto, considerando que la bola roja es R = −CH2−COOH. Clave de colores: negro (C), blanco (H), azul claro (O), azul oscuro (N).
El modelo está bien orientado. El grupo carboxilo (-COOH) está arriba, y el grupo amino, dirigido hacia el observador y en la parte izquierda (serie L). Con el grupo R indicado en el enunciado, se trataría del aminoácido L-aspártico.
16.- (Consulte su libro). Identifique el modelo molecular si la bola roja es R = -CH2-CH2-COOH. Clave de colores: negro (C), blanco (H), azul claro (O), azul oscuro (N).
El modelo está bien orientado, observándose el grupo amino a la derecha (serie D). Con el grupo R indicado en el enunciado, se trataría del aminoácido D-glutámico.
17.- Suponga que el siguiente modelo corresponde al aminoácido valina. Escriba la fórmula desarrollada (consulte su libro para ver el grupo R).
18.- Clasificación de los aminoácidos.
Los aminoácidos pueden clasificarse según la polaridad de sus grupos R (radicales):
• Neutros polares. El radical contiene enlaces covalentes polares. No tienen carga eléctrica neta, pero presentan afinidad por el agua. Son 7, por ejemplo: serina (Ser), cisteína (Cys), treonina (Thr).
• Neutros no polares. El radical sólo contiene enlaces covalentes apolares, por lo que es hidrofóbico. Son 8, por ejemplo: alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu).
• Ácidos. El radical lleva un grupo ácido (-COOH), de forma que a pH neutro tiene carga neta negativa. Son 2: aspártico (Asp) y glutámico (Glu).
• Básicos. El radical lleva un grupo básico (amino), por lo que a pH neutro tienen carga eléctrica positiva neta. Son 3: lisina (Lys), histidina (His) y arginina (Arg).
19.- (Consulte su libro). Formular los aminoácidos "Asp" y "Lys" a pH 7 (neutro). ¿Cuál es la carga eléctrica neta?
• “Asp” corresponde al ácido aspártico (aspartato). A pH 7 tiene carga neta 1–.
• “Lys” corresponde al aminoácido básico llamado lisina. Su carga eléctrica neta a pH 7 es 1+.
20.- (Consulte su libro). Escriba el nombre de los aminoácidos correspondientes a estos símbolos: A, D, F, G, K, L, M, P, R, W.
A = alanina (Ala). D = ácido aspártico (Asp). F = fenilalanina (Phe). G = glicina (Gly). L = leucina (Leu). M = metionina (Met). P = prolina (Pro). R = arginina (Arg). W = triptófano (Trp).
21.- identifique el modelo siguiente y escriba su fórmula. Clave de colores: blanco = H, negro = C, azul claro = O, azul oscuro = N.
El modelo está bien orientado y se observa que el grupo amino está a la izquierda. Se trata de la L- serina. Su fórmula es:
22.- identifique el modelo siguiente y escriba su fórmula a pH neutro. Clave de colores: blanco = H, negro = C, azul claro = O, azul oscuro = N.
El modelo está bien orientado y se observa que el grupo amino está a la derecha. Se trata de la D-serina. A pH 7 (neutro) los grupos amino y carboxilo estarían ionizados, siendo entonces la fórmula:
23.- ¿Qué significa el término anfótero?
Anfótero significa que los aminoácidos pueden actuar como ácidos y como bases, dependiendo del pH.
En medios acuosos y a pH 7 (neutro) el grupo carboxilo, por su carácter ácido, cede un protón (H+) y adquiere carga negativa, mientras que el grupo amino, por su carácter básico, lo capta y queda con carga positiva.
Si el pH es muy ácido, el grupo COO- incorpora un protón (H+) y desaparece la carga negativa (COOH). Cuando el pH se vuelve muy básico, el grupo amino cede un protón y desaparece la carga positiva (NH2).
En el esquema siguiente se observa la forma dipolar iónica a pH neutro de muchos aminoácidos.
24.- Una de las propiedades más notables de los aminoácidos es su efecto amortiguador o tampón. ¿Qué quiere decir eso? ¿Qué es el punto isoeléctrico?
• Que debido a su comportamiento anfótero, los aminoácidos tienden a mantener constante el pH del medio.
Si se acidifica el medio en el que se encuentra la forma dipolar, el grupo carboxilo ionizado (COO−) capta protones (H+) y amortigua dicha acidificación (COOH).
Si aumenta el pH del medio en el que se encuentra la forma dipolar, el grupo amino ionizado (H3N+) libera protones (H+) y amortigua la alcalinización.
• Se llama punto isoeléctrico al valor del pH en el cual un aminoácido adopta la forma dipolar neutra, esto es, presenta tantas cargas positivas como negativas.
25.- ¿Qué consecuencia tiene que el pH isoeléctrico de la histidina sea alrededor de 7,5?
Ese valor es muy parecido al del pH fisiológico (pH ≈7), por lo que la histidina se puede comportar como una solución tampón.
Precisamente, la hemoglobina debe parte de sus propiedades a la presencia de histidina en cantidades significativas.
26.- Aclare el significado de la siguiente expresión (AA = aminoácido):
• La expresión puede significar que a pH neutro el aminoácido existe en la forma de ion dipolar (+AA−). En este caso, dado que la carga neta es cero, el aminoácido no se desplazaría sometido a la acción de un campo eléctrico.
• Al disminuir el pH del medio (acidificación) cambiaría a la forma catiónica (AA+). Si el pH va aumentando (alcalinización), el aminoácido adoptaría la forma aniónica (AA−).
27.- (En relación con el ejercicio anterior). Al obtener la curva de valoración de un aminoácido se ha determinado que cuando el valor del pH es 2,34 se igualan [AA+] y [+AA−], y que a pH 9,69 son iguales [+AA−] y [AA−]. ¿Cuál es el punto isoeléctrico?
En este tipo de analítica, el pH isoeléctrico (pI) viene dado por la media aritmética de las dos situaciones consideradas en el enunciado. Resulta: pI =6,02.
28.- ¿Son moléculas eléctricamente neutras los aminoácidos a pH neutro?
Depende del grupo R, pues a pH neutro tanto el grupo amino como el carboxilo unidos al carbono alfa están ionizados y presentan carga + y − respectivamente. Por consiguiente, la molécula será neutra si R carece de carga, pero en el caso de los aminoácidos ácidos (R−) o básicos (R+), la carga eléctrica neta será negativa o positiva. O sea:
29.- (Consulte su libro). Escriba la fórmula del aspártico (aspartato) a pH: muy ácido (≈1), neutro y muy básico (≈13).
Debido al carácter ácido del radical del aspártico (R−), la carga neta a pH neutro es negativa.
30.- (Consulte su libro). Escriba la fórmula de la lisina a pH: muy ácido (≈1), neutro y muy básico (≈13).
Debido al carácter básico del radical de la lisina (R+), la carga neta a pH 7 es positiva.
31.- Las fórmulas adjuntas corresponden a tres aminoácidos diferentes a pH 7 (neutro). Aclare el significado de los esquemas A, B y C, y de los grupos R, R− y R+. Escriba las fórmulas considerando estos valores: pH = 1 y pH = 13.
• La fórmula A corresponde a un aminoácido neutro, polar o apolar (R sin carga). La B es de un aminoácido ácido cuyo R− se debe a la presencia del grupo carboxilo disociado (COO−). La C es de un aminoácido básico cuyo R+ es consecuencia de la protonación del grupo amino (H3N+).
• 1ª consideración (pH = 1):
En los tres casos, a pH muy ácido el grupo COO− incorpora un protón (H+) y queda sin carga (COOH). Además, en el caso B, por la razón apuntada, se pierde la carga del grupo R.
• 2ª consideración (pH = 13):
Si el pH es muy básico, el carboxilo está disociado (COO−) mientras que el grupo amino, presente también en el radical de C, cede un protón y queda sin la carga positiva.
32.- (Consulte su libro). Aclare la diferencia entre cisteína y cistina. Escriba sus fórmulas. ¿Presentan actividad óptica ambos compuestos? Razone la respuesta.
• La cisteína es un aminoácido neutro polar cuyo grupo R es CH2SH. Su fórmula es:
• La cistina es un dímero que está formado por la unión de 2 cisteínas mediante un enlace o puente disulfuro (−S−S−):
La fórmula de la cistina depende de que las cisteínas integrantes sean de las formas L o D:
• Respecto a la actividad óptica, propiedad que se determina con un polarímetro, es condición necesaria la presencia de carbono asimétrico, circunstancia que se da en la D y L cisteína y en la D y L cistina, pero existe un caso de simetría molecular en la llamada forma "meso" de la cistina, integrada por una L-cisteína unida a D-cisteína, anulándose en tal caso la posibilidad de rotación óptica.
En conclusión: presentan poder rotatorio la L-cisteína, D-cisteína, L-cistina y D-cistina, pero la meso-cistina es ópticamente inactiva.
33.- ¿Qué son aminoácidos esenciales y semiesenciales? Cítelos.
Mediante la fotosíntesis las plantas son capaces de sintetizar los 20 aminoácidos proteinógenos a partir de compuestos inorgánicos, pero los animales y otros seres heterótrofos necesitan tomar algunos de esos 20 con la dieta al ser incapaces de sintetizarlos.
• Los aminoácidos esenciales son aquellos que no puede sintetizar un organismo y debe tomarlos con los alimentos. En la especie humana hay 8 que son esenciales: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano, valina.
• Los aminoácidos semiesenciales son aquellos que, sin ser esenciales, pueden llegar a serlo en determinadas circunstancias, como la histidina, cisteína y tirosina en niños prematuros, y la arginina en situaciones de grandes requerimientos.
34.- Aclare el significado del término aminoaciduria.
El término aminoaciduria se refiere a la presencia de uno o más aminoácidos en la orina.
Algunas enfermedades relacionadas con el metabolismo de los aminoácidos originan una concentración anormalmente alta de uno o varios de ellos en la orina. Así, por ejemplo, en la fenilcetonuria se acumula fenilalanina, pues no puede transformarse en tirosina debido a que por una alteración genética no se produce la enzima necesaria (llamada hidroxilasa de la fenilalanina).
35.- ¿Qué son aminoácidos no proteinógenos? Escriba la fórmula de uno de ellos.
Son aquellos aminoácidos que no se encuentran formando parte de las proteínas. Por ejemplo: citrulina, ornitina, azaserina, ácido gamma amino butírico, etc.
Algunos de estos aminoácidos se originan en el metabolismo de los proteinógenos. Así, la ornitina se forma de la arginina en el ciclo de la urea, y el ácido γ-amino butírico es un neurotransmisor que se origina por descarboxilación del glutamato.
36.- Funciones biológicas los aminoácidos.
• Formación de péptidos y proteínas. Es la función más importante cuantitativamente.
• Neurotransmisión. Glutamato, glicina, γ-amino butírico.
• Formación de aminas especiales. De la histidina se forma la histamina; de la tirosina, la tiramina; del ácido glutámico, el gamma-amino butírico.
• Formación de compuestos nitrogenados diversos: carnitina, creatina, aminoazúcares, porfirinas, purinas, pirimidinas, melanina, tiroxina, etc.
• Energética. El catabolismo de los aminoácidos proporciona metabolitos intermediarios para el ciclo de Krebs y otras rutas metabólicas, lo que permite su utilización en procesos generadores de energía.
a) ¿Cómo se denominan los niveles estructurales A, B y C?
b) ¿En qué nivel estructural de la imagen, la proteína es funcionalmente activa?
c) ¿Cómo se denomina el paso de C a A y qué consecuencias tiene?
El alumno deberá contestar:
d) A es la estructura primaria, B es la estructura secundaria y C es la estructura terciaria.
e) La proteína es funcionalmente activa cuando está plegada en la estructura terciaria.
f) El paso de C a A se denomina “desnaturalización” y supone la pérdida de las estructuras secundaria y terciaria y por tanto la pérdida de la función biológica de la proteína.
18. ¿Qué tipos de fuerzas mantienen la estructura terciaria de una proteína? (2 puntos).
El alumno deberá contestar que los tipos de fuerzas que mantienen la estructura terciaria son: Puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals y puentes disulfuro.
19. Explica en qué consiste la estructura cuaternaria de las proteínas. ¿La poseen todas las proteínas? ¿Quéfuerzas estabilizan esta estructura? (3 puntos).
El alumno responderá que la estructura cuaternaria es la que posee una proteína formada por varias subunidades polipeptídicas. Las proteínas formadas por una sola cadena polipeptídica no poseen estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria está estabilizada por puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, fuerzas de van der Waals, interacciones hidrofóbicas, ….
20. Indica las semejanzas y diferencias estructurales que existen entre estos pares de moléculas (3 puntos).
a) Hemoglobina y colágeno
b) Glucosa y lactosa
c) Nucleótido y nucleósido
a) Ambas son proteínas formadas por la unión de aminoácidos mediante enlace peptídico, pero la hemoglobina es una proteína globular y el colágeno es una proteína fibrosa.
b) Ambos son azúcares o glúcidos, formados por C, H y O, pero la glucosa es un monosacárido y la lactosa es un disacárido formado por la unión de galactosa y glucosa.
c) Ambos están formados por una pentosa (ribosa o desoxirribosa) que tiene unido en el carbono 1´ una base nitrogenada pero el nucleótido tiene unido un grupo fosfato en el carbono 5´ de la pentosa.
Cita, al menos, cuatro funciones de las proteínas y pon un ejemplo en cada caso (2 puntos).
Se citará algunas de las siguientes funciones: de reserva (ovoalbúmina), de trasporte (hemoglobina), movilidad o contráctil (actina), protectora o defensiva (anticuerpos), hormonal (insulina), estructural (colágeno), enzimática (hidrolasas)
21. En relación con las proteínas:
a) Indica el nombre de los monómeros que las forman (1 punto).
b) Dibuja y explica la estructura general de estos monómeros (2 puntos).
c) Indica cómo se enlazan para formar péptidos y cómo se llama el enlace. Haz un esquema del dipéptido (3 puntos).
a) Los monómeros que forman las proteínas son los aminoácidos.
b) La estructura general es la que se representa en el dibujo. Todos los aminoácidos tienen un grupo amino y un grupo carboxilo. Se diferencian en la cadena lateral R, que puede ser de diferente naturaleza.
c) Para formar péptidos el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro liberándose una molécula de agua. El enlace formado se denomina enlace peptídico.
OTRAS PREGUNTAS
1.- ¿Qué son proteínas?
Las proteínas son biomoléculas orgánicas poliméricas formadas por la unión de numerosas unidades estructurales llamadasaminoácidos. Estos polímeros suelen tener más de 100 monómeros y el conjunto adopta un plegado tridimensional característico para ser funcional.
2.- ¿Qué son aminoácidos?¿Cuántos hay? ¿Cuál es la fórmula general?
• Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas. Por hidrólisis de las mismas se han identificado 20 aminoácidos distintos, llamados proteicos o proteinógenos.
• Se conocen unos 150 aminoácidos, pero sólo 20 de ellos forman parte de las proteínas.
• Cada uno de los aminoácidos proteicos posee dos grupos funcionales característicos, el amino y el carboxilo (-COOH), unidos al mismo átomo de carbono (llamado alfa). Dado que ambos grupos están ionizados a pH fisiológico (≈7), la fórmula estructural general de los aminoácidos puede escribirse de dos maneras:
Los aminoácidos se diferencian en el grupo R (radical o cadena lateral). En muchos libros de 2º de Bachillerato, por simplicidad, se omiten las cargas. Es importante tener en cuenta que las representaciones planas se utilizan por cuestiones prácticas, pero la disposición real de los sustituyentes es tetraédrica:
3.- Formular la alanina (sin cargas) y la serina (como ion bipolar), sabiendo que sus radicales son, respectivamente, R = −CH3 y R = −CH2OH.
Hay que sustituir en la fórmula general el grupo R por el indicado en el enunciado:
4.- Consulte su libro y escriba la forma desarrollada del grupo R de los aminoácidos azufrados.
Dos aminoácidos contienen azufre, cisteína y metionina, siendo sus radicales:
5.- En algunos libros se lee que la prolina es un iminoácido. ¿Es una errata? Escriba la fórmula sin cargas y como ion dipolar.
No es una errata. La prolina carece de grupo amino, pero posee el imino (−NH−), al haberse unido con el radical. Es el único aminoácido de los 20 proteicos que no presenta el grupo R libre, pues forma un ciclo al estar unido también con el grupo amino del carbono alfa. La fórmula de este aminoácido o iminoácido es:
6.- ¿Qué particularidad presenta el carbono alfa (Cα) de los aminoácidos proteicos?
El carbono alfa es asimétrico, puesto que está unido a cuatro sustituyentes distintos (excepto en el caso de la glicocola o glicina, al ser R = H). Por consiguiente, las disoluciones de los aminoácidos (exceptuando el caso citado) presentarán actividad óptica, propiedad que se analiza con el polarímetro.
Se observa que los aminoácidos tienen una parte común y otra variable constituida por el grupo R (radical o cadena lateral).
7.- ¿Cuándo se considera que un aminoácido es de la serie D o de la serie L?
Un aminoácido es de la serie D cuando, estando la molécula convenientemente orientada, el grupo amino queda a la derecha del observador. Es de la serie L cuando dicho grupo queda a la izquierda. El grupo carboxilo unido al carbono alfa debe estar arriba, y los sustituyentes H y amino, en el plano horizontal, dirigidos hacia el observador.
Las formas D y L de un mismo aminoácido son imágenes especulares (enantiómeros).
Todas las proteínas de los seres vivos están integradas por aminoácidos de la serie L, pero existen D-aminoácidos en el peptidoglucano (mureína) de las paredes celulares bacterianas.
He aquí otras representaciones de las formas D y L, sin mostrar la ionización de los grupos funcionales:
Los símbolos D y L se refieren a la disposición espacial de los 4 grupos sustituyentes unidos al carbono alfa.
8.- Formular: D-alanina (R=−CH3) y L-cisteína (R=−CH2SH).
9.- ¿Son dextrógiros los aminoácidos de la serie D y levógiros los de la L?
Las configuraciones D y L de los aminoácidos se refieren a la disposición espacial de los sustituyentes unidos al carbono alfa y no tiene nada que ver con el poder rotatorio, pues son conceptos diferentes. Por ejemplo: L-alanina, L-arginina, L-isoleucina y L-lisina son dextrógiros.
Cuando la luz polarizada atraviesa una disolución de aminoácido, el plano se puede desviar a la derecha ( dextrógiro, +, dextrorrotatorio) o a la izquierda ( levógiro, −, levorrotatorio). Esta actividad óptica se debe a la presencia de carbonos asimétricos y se determina con un polarímetro.
10.- ¿Puede ocurrir que el polarímetro marque “cero” al analizar una disolución de aminoácido?
En tal caso podría tratarse de la glicina, que carece de carbono asimétrico y, por consiguiente, no presenta actividad óptica.
También podría tratarse de una mezcla racémica o racemato, es decir, de una mezcla equimolecular de las formas D y L del mismo aminoácido (enantiómeros), lo cual no provocará ninguna desviación del plano de la luz polarizada, pues uno de ellos hará girar el ángulo hacia la derecha (+) y el otro a la izquierda (−) en la misma magnitud, quedando anulado el poder rotatorio.
11.- Busque en su libro la fórmula de la treonina y señale los grupos sustituyentes de los carbonos que sean asimétricos.
La treonina, además del carbono α, tiene también el carbono β asimétrico, pues en ambos casos están unidos a radicales o grupos distintos.
12.- Busque en su libro la fórmula de la isoleucina y marque los grupos sustituyentes de los carbonos asimétricos.
En la isoleucina son asimétricos el carbono α y el β.
13.- ¿Cuántos carbonos asimétricos e isómeros ópticos (estereoisómeros) presentan los aminoácidos?
Considerando los 20 aminoácidos proteinógenos:
La glicina no tiene C asimétrico. Treonina e isoleucina tienen dos (Cα y el siguiente, Cβ). Todos los demás presentan sólo un átomo de carbono asimétrico (Cα).
El número de estereoisómeros es 2n, siendo n el número de C asimétricos.
Glicina, 20 = 1. Treonina e isoleucina, 22 = 4. Restantes, 21 = 2.
Cuando hay dos formas, D y L, en las moléculas de proteína se halla el L-aminoácido. En la treonina e isoleucina aparecen 4 estereoisómeros, pero en las proteínas sólo se halla uno de ellos.
14.- Consulte en su libro la fórmula de la treonina y represente los estereoisómeros.
Como la treonina tiene 2 carbonos asimétricos, hay 4 estereoisómeros (2 de la serie D y 2 de la L). Los enantiómeros son imágenes especulares. He aquí sus fórmulas:
En las proteínas se halla la L-treonina.
15.- Consulte su libro e identifique el modelo molecular adjunto, considerando que la bola roja es R = −CH2−COOH. Clave de colores: negro (C), blanco (H), azul claro (O), azul oscuro (N).
El modelo está bien orientado. El grupo carboxilo (-COOH) está arriba, y el grupo amino, dirigido hacia el observador y en la parte izquierda (serie L). Con el grupo R indicado en el enunciado, se trataría del aminoácido L-aspártico.
16.- (Consulte su libro). Identifique el modelo molecular si la bola roja es R = -CH2-CH2-COOH. Clave de colores: negro (C), blanco (H), azul claro (O), azul oscuro (N).
El modelo está bien orientado, observándose el grupo amino a la derecha (serie D). Con el grupo R indicado en el enunciado, se trataría del aminoácido D-glutámico.
17.- Suponga que el siguiente modelo corresponde al aminoácido valina. Escriba la fórmula desarrollada (consulte su libro para ver el grupo R).
18.- Clasificación de los aminoácidos.
Los aminoácidos pueden clasificarse según la polaridad de sus grupos R (radicales):
• Neutros polares. El radical contiene enlaces covalentes polares. No tienen carga eléctrica neta, pero presentan afinidad por el agua. Son 7, por ejemplo: serina (Ser), cisteína (Cys), treonina (Thr).
• Neutros no polares. El radical sólo contiene enlaces covalentes apolares, por lo que es hidrofóbico. Son 8, por ejemplo: alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu).
• Ácidos. El radical lleva un grupo ácido (-COOH), de forma que a pH neutro tiene carga neta negativa. Son 2: aspártico (Asp) y glutámico (Glu).
• Básicos. El radical lleva un grupo básico (amino), por lo que a pH neutro tienen carga eléctrica positiva neta. Son 3: lisina (Lys), histidina (His) y arginina (Arg).
19.- (Consulte su libro). Formular los aminoácidos "Asp" y "Lys" a pH 7 (neutro). ¿Cuál es la carga eléctrica neta?
• “Asp” corresponde al ácido aspártico (aspartato). A pH 7 tiene carga neta 1–.
• “Lys” corresponde al aminoácido básico llamado lisina. Su carga eléctrica neta a pH 7 es 1+.
20.- (Consulte su libro). Escriba el nombre de los aminoácidos correspondientes a estos símbolos: A, D, F, G, K, L, M, P, R, W.
A = alanina (Ala). D = ácido aspártico (Asp). F = fenilalanina (Phe). G = glicina (Gly). L = leucina (Leu). M = metionina (Met). P = prolina (Pro). R = arginina (Arg). W = triptófano (Trp).
21.- identifique el modelo siguiente y escriba su fórmula. Clave de colores: blanco = H, negro = C, azul claro = O, azul oscuro = N.
El modelo está bien orientado y se observa que el grupo amino está a la izquierda. Se trata de la L- serina. Su fórmula es:
22.- identifique el modelo siguiente y escriba su fórmula a pH neutro. Clave de colores: blanco = H, negro = C, azul claro = O, azul oscuro = N.
El modelo está bien orientado y se observa que el grupo amino está a la derecha. Se trata de la D-serina. A pH 7 (neutro) los grupos amino y carboxilo estarían ionizados, siendo entonces la fórmula:
23.- ¿Qué significa el término anfótero?
Anfótero significa que los aminoácidos pueden actuar como ácidos y como bases, dependiendo del pH.
En medios acuosos y a pH 7 (neutro) el grupo carboxilo, por su carácter ácido, cede un protón (H+) y adquiere carga negativa, mientras que el grupo amino, por su carácter básico, lo capta y queda con carga positiva.
Si el pH es muy ácido, el grupo COO- incorpora un protón (H+) y desaparece la carga negativa (COOH). Cuando el pH se vuelve muy básico, el grupo amino cede un protón y desaparece la carga positiva (NH2).
En el esquema siguiente se observa la forma dipolar iónica a pH neutro de muchos aminoácidos.
24.- Una de las propiedades más notables de los aminoácidos es su efecto amortiguador o tampón. ¿Qué quiere decir eso? ¿Qué es el punto isoeléctrico?
• Que debido a su comportamiento anfótero, los aminoácidos tienden a mantener constante el pH del medio.
Si se acidifica el medio en el que se encuentra la forma dipolar, el grupo carboxilo ionizado (COO−) capta protones (H+) y amortigua dicha acidificación (COOH).
Si aumenta el pH del medio en el que se encuentra la forma dipolar, el grupo amino ionizado (H3N+) libera protones (H+) y amortigua la alcalinización.
• Se llama punto isoeléctrico al valor del pH en el cual un aminoácido adopta la forma dipolar neutra, esto es, presenta tantas cargas positivas como negativas.
25.- ¿Qué consecuencia tiene que el pH isoeléctrico de la histidina sea alrededor de 7,5?
Ese valor es muy parecido al del pH fisiológico (pH ≈7), por lo que la histidina se puede comportar como una solución tampón.
Precisamente, la hemoglobina debe parte de sus propiedades a la presencia de histidina en cantidades significativas.
26.- Aclare el significado de la siguiente expresión (AA = aminoácido):
• La expresión puede significar que a pH neutro el aminoácido existe en la forma de ion dipolar (+AA−). En este caso, dado que la carga neta es cero, el aminoácido no se desplazaría sometido a la acción de un campo eléctrico.
• Al disminuir el pH del medio (acidificación) cambiaría a la forma catiónica (AA+). Si el pH va aumentando (alcalinización), el aminoácido adoptaría la forma aniónica (AA−).
27.- (En relación con el ejercicio anterior). Al obtener la curva de valoración de un aminoácido se ha determinado que cuando el valor del pH es 2,34 se igualan [AA+] y [+AA−], y que a pH 9,69 son iguales [+AA−] y [AA−]. ¿Cuál es el punto isoeléctrico?
En este tipo de analítica, el pH isoeléctrico (pI) viene dado por la media aritmética de las dos situaciones consideradas en el enunciado. Resulta: pI =6,02.
28.- ¿Son moléculas eléctricamente neutras los aminoácidos a pH neutro?
Depende del grupo R, pues a pH neutro tanto el grupo amino como el carboxilo unidos al carbono alfa están ionizados y presentan carga + y − respectivamente. Por consiguiente, la molécula será neutra si R carece de carga, pero en el caso de los aminoácidos ácidos (R−) o básicos (R+), la carga eléctrica neta será negativa o positiva. O sea:
29.- (Consulte su libro). Escriba la fórmula del aspártico (aspartato) a pH: muy ácido (≈1), neutro y muy básico (≈13).
Debido al carácter ácido del radical del aspártico (R−), la carga neta a pH neutro es negativa.
30.- (Consulte su libro). Escriba la fórmula de la lisina a pH: muy ácido (≈1), neutro y muy básico (≈13).
Debido al carácter básico del radical de la lisina (R+), la carga neta a pH 7 es positiva.
31.- Las fórmulas adjuntas corresponden a tres aminoácidos diferentes a pH 7 (neutro). Aclare el significado de los esquemas A, B y C, y de los grupos R, R− y R+. Escriba las fórmulas considerando estos valores: pH = 1 y pH = 13.
• La fórmula A corresponde a un aminoácido neutro, polar o apolar (R sin carga). La B es de un aminoácido ácido cuyo R− se debe a la presencia del grupo carboxilo disociado (COO−). La C es de un aminoácido básico cuyo R+ es consecuencia de la protonación del grupo amino (H3N+).
• 1ª consideración (pH = 1):
En los tres casos, a pH muy ácido el grupo COO− incorpora un protón (H+) y queda sin carga (COOH). Además, en el caso B, por la razón apuntada, se pierde la carga del grupo R.
• 2ª consideración (pH = 13):
Si el pH es muy básico, el carboxilo está disociado (COO−) mientras que el grupo amino, presente también en el radical de C, cede un protón y queda sin la carga positiva.
32.- (Consulte su libro). Aclare la diferencia entre cisteína y cistina. Escriba sus fórmulas. ¿Presentan actividad óptica ambos compuestos? Razone la respuesta.
• La cisteína es un aminoácido neutro polar cuyo grupo R es CH2SH. Su fórmula es:
• La cistina es un dímero que está formado por la unión de 2 cisteínas mediante un enlace o puente disulfuro (−S−S−):
La fórmula de la cistina depende de que las cisteínas integrantes sean de las formas L o D:
• Respecto a la actividad óptica, propiedad que se determina con un polarímetro, es condición necesaria la presencia de carbono asimétrico, circunstancia que se da en la D y L cisteína y en la D y L cistina, pero existe un caso de simetría molecular en la llamada forma "meso" de la cistina, integrada por una L-cisteína unida a D-cisteína, anulándose en tal caso la posibilidad de rotación óptica.
En conclusión: presentan poder rotatorio la L-cisteína, D-cisteína, L-cistina y D-cistina, pero la meso-cistina es ópticamente inactiva.
33.- ¿Qué son aminoácidos esenciales y semiesenciales? Cítelos.
Mediante la fotosíntesis las plantas son capaces de sintetizar los 20 aminoácidos proteinógenos a partir de compuestos inorgánicos, pero los animales y otros seres heterótrofos necesitan tomar algunos de esos 20 con la dieta al ser incapaces de sintetizarlos.
• Los aminoácidos esenciales son aquellos que no puede sintetizar un organismo y debe tomarlos con los alimentos. En la especie humana hay 8 que son esenciales: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano, valina.
• Los aminoácidos semiesenciales son aquellos que, sin ser esenciales, pueden llegar a serlo en determinadas circunstancias, como la histidina, cisteína y tirosina en niños prematuros, y la arginina en situaciones de grandes requerimientos.
34.- Aclare el significado del término aminoaciduria.
El término aminoaciduria se refiere a la presencia de uno o más aminoácidos en la orina.
Algunas enfermedades relacionadas con el metabolismo de los aminoácidos originan una concentración anormalmente alta de uno o varios de ellos en la orina. Así, por ejemplo, en la fenilcetonuria se acumula fenilalanina, pues no puede transformarse en tirosina debido a que por una alteración genética no se produce la enzima necesaria (llamada hidroxilasa de la fenilalanina).
35.- ¿Qué son aminoácidos no proteinógenos? Escriba la fórmula de uno de ellos.
Son aquellos aminoácidos que no se encuentran formando parte de las proteínas. Por ejemplo: citrulina, ornitina, azaserina, ácido gamma amino butírico, etc.
Algunos de estos aminoácidos se originan en el metabolismo de los proteinógenos. Así, la ornitina se forma de la arginina en el ciclo de la urea, y el ácido γ-amino butírico es un neurotransmisor que se origina por descarboxilación del glutamato.
36.- Funciones biológicas los aminoácidos.
• Formación de péptidos y proteínas. Es la función más importante cuantitativamente.
• Neurotransmisión. Glutamato, glicina, γ-amino butírico.
• Formación de aminas especiales. De la histidina se forma la histamina; de la tirosina, la tiramina; del ácido glutámico, el gamma-amino butírico.
• Formación de compuestos nitrogenados diversos: carnitina, creatina, aminoazúcares, porfirinas, purinas, pirimidinas, melanina, tiroxina, etc.
• Energética. El catabolismo de los aminoácidos proporciona metabolitos intermediarios para el ciclo de Krebs y otras rutas metabólicas, lo que permite su utilización en procesos generadores de energía.
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